Неконкурентное ингибирование ферментов (физиология, биохимия, патология, патофизиология, клиническое значение неконкурентного торможения ферментов)

Ингибиторы АПФ – показания к применению

Применение данных лекарств необходимо, прежде всего, людям, имеющим:

  • хроническую сердечную недостаточность;
  • нарушение работы левого желудочка;
  • диабетическую нефропатия;
  • пережившим сердечный приступ.

Отсутствие назначения перечисленным категория пациентов связано с плохим прогнозом. Такие показания называют абсолютными.

Назначение иАПФ обосновано, но необязательно при:

  • стабильной ишемической болезни сердца (ИБС), особенно если есть абсолютные показания;
  • инфаркте миокарда;
  • системном атеросклерозе;
  • нарушении работы почек недиабетического происхождения;
  • выраженном атеросклеротическом поражении сосудов сердца.

Инфаркт миокарда

Назначение ингибиторов АПФ больным, пережившим сердечный приступ, позволяет существенно сократить уровень летальности (1). Доказано, что особо важны препараты при наличии у пациента нарушений работы левого желудочка, явной/скрытой сердечной недостаточности.

Большинство людей начинают принимать блокаторы АФП с 3-10 дня. Это позволяет предупредить резкое падение артериального давления, развитие осложнений. Более раннее назначение обосновано у больных с крупноочаговым инфарктом передней стенки, рецидивом сердечного приступа.

Минимальная продолжительность курса лечения – 6 месяцев.

Артериальная гипертония

Ингибиторы АПФ — одна из 5 групп препаратов первой линии для борьбы с гипертензией. Это значит, что они подходят подавляющему количеству больных, рекомендуются к приему при данном диагнозе в первую очередь. Лекарства назначают пациентам, имеющим абсолютные показания.

Обычно препараты принимают вместе с гипотензивными средствами других групп. Наиболее действенные комбинации – иАПФ + тиазидные/тиазидоподобные диуретики/антагонисты кальция. Изолированное лечение применяется редко из-за низкой эффективности: добиться стойкого снижения АД удается только 50% пациентам. При сочетании гипертонии и гиперхолестеринемии пациентам назначают комплексные лекарства, которые кроме гипотензивных компонентов содержат статины.

Список лучших комбинированных препаратов

Действующее вещество Торговое название
Амлодипин + Аторвастатин + Периндоприл Липертанс
Амлодипин + Лизиноприл + Розувастатин Эквамер
Амлодипин + Лизиноприл
  • Де-Криз;
  • Лизиноприл АМЛ;
  • Тенлиза;
  • Эквакард;
  • Экватор;
  • Экламиз.
Амлодипин + Рамиприл
  • Прилар;
  • Эгипрес.
Гидрохлоротиазид + Лизиноприл
  • Ирузид;
  • Ко-Диротон;
  • Лизиноприл НЛ-КРКА;
  • Лизинотон Н;
  • Лизоретик;
  • Листрил Плюс;
  • Литэн Н;
  • Скоприл плюс.
Гидрохлоротиазид + Эналаприл
  • Берлиприл плюс;
  • Ко-ренитек;
  • Рениприл ГТ;
  • Эналаприл Н;
  • Энам Н;
  • Энап-HЛ.

Артериальное давление на фоне приема препаратов снижается не сразу. Максимального результата достигают за 2-4 недели. Существует 2 варианта реакции организма пациента на прием таблеток, зависящих от активности ренина.

Степень активности ренина Реакция АД
Высокая 3 фазы:
  1. резкое снижение до уровня гипотонии;
  2. повышение;
  3. стабильное понижение до нормального уровня.
Нормальная/низкая Постепенное снижение

Сахарный диабет

Больные сахарным диабетом находятся в группе риска развития диабетической нефропатии, хронической почечной недостаточности. Применение ингибиторов АПФ позволяет его сократить. При высоком уровне креатинина (более 300 мкмоль/л) их рекомендуют комбинировать с петлевыми диуретиками, антагонистами кальция. Это помогает предотвратить развитие нежелательных реакций.

Лекарства данной группы назначаются даже людям, имеющим нормальное артериальное давление, если у них есть признаки поражения почек – выделение с мочой альбуминов (альбуминурия).

На начальной стадии назначения гипотензивных лекарств необходимо более тщательно контролировать концентрацию сахара крови. Это требование объясняется влиянием ингибиторов АПФ на механизм усвоения глюкозы. Препарат повышает чувствительность тканей к инсулину, что способствует усвоению сахара. Это может спровоцировать гипогликемию (низкий уровень глюкозы).

Ингибирование ферментов

Можно выделить два основных направления ингибирования

  • по прочности связывания фермента с ингибитором ингибирование бывает обратимым и необратимым;
  • по отношению ингибитора к активному центру фермента ингибирование делят на конкурентное и неконкурентное.

Необратимое ингибирование

При необратимом ингибировании происходит связывание или разрушение функциональных групп фермента, необходимых для проявления его активности.


Механизм необратимого ингибирования ацетилхолинэстеразы.

Например, вещество диизопропилфторфосфат прочно и необратимо связывается с гидроксигруппой серина в активном центре фермента ацетилхолинэстеразы, гидролизующей ацетилхолин в нервных синапсах. Ингибирование этого фермента предотвращает распад ацетилхолина в синаптической щели, в результате чего медиатор продолжает оказывать воздействие на свои рецепторы, что бесконтрольно усиливает холинергическую регуляцию. Аналогичным образом действуют боевые фосфоорганические вещества (зарин, зоман) и инсектициды (карбофос, дихлофос).


Механизм необратимого ингибирования циклооксигеназы.

Еще один пример связан с ингибированием ацетилсалициловой кислотой (аспирином) ключевого фермента синтеза простагландинов — циклооксигеназы. Эта кислота входит в состав противовоспалительных средств и используется при воспалительных заболеваниях и лихорадочных состояниях. Присоединение ацетильной группы к гидроксильной группе серина в активном центре фермента вызывает инактивацию последнего и прекращение синтеза простагландинов.

Обратимое ингибирование

При обратимом ингибировании происходит непрочное связывание ингибитора с функциональными группами фермента, вследствие чего активность фермента постепенно восстанавливается.

Примером обратимого ингибитора может служить прозерин, связывающийся с ферментом ацетилхолинэстеразой в ее активном центре. Группа ингибиторов холинэстеразы (прозерин, дистигмин, галантамин) используется при миастении, после энцефалита, менингита, травм ЦНС.

Конкурентное ингибирование

При таком виде ингибирования ингибитор по своей структуре похож на субстрат фермента. Поэтому он соперничает с субстратом за активный центр, что приводит к уменьшению связывания субстрата с ферментом и нарушению катализа. В этом состоит особенность конкурентного ингибирования — возможность усилить или ослабить ингибирование через изменение концентрации субстрата.

Например:

1. Конкурентное взаимодействие этанола и метанола за активный центр алкогольдегидрогеназы.


Конкурентное ингибирование сукцинатдегидрогеназы.

2. Ингибирование фермента цикла Кребса сукцинатдегидрогеназы малоновой кислотой, структура которой схожа со структурой субстрата этого фермента – янтарной кислоты (сукцината).


Сходство строения сульфаниламидов и парааминобензойной кислоты, компонента витамина В9.

3. Также к конкурентным ингибиторам относят антиметаболиты или псевдосубстраты, например, антибактериальные средства сульфаниламиды, схожие по структуре с п-аминобензойной кислотой, компонентом фолиевой кислоты. При лечении сульфаниламидами в бактериальной клетке конкурентно нарушается использование п-аминобензойной кислоты для синтеза фолиевой кислоты, что и вызывает лечебный эффект.

Неконкурентное ингибирование

Данный вид ингибирования связан с присоединением ингибитора не в активном центре, а в другом месте молекулы. Это может быть аллостерическое ингибирование, когда активность фермента снижается естественными модуляторами, или связывание с ферментом каких-либо токсинов.

Например, синильная кислота (цианиды) связывается с гемовым железом ферментов дыхательной цепи и блокирует клеточное дыхание.

БИОХИМИЯ — Л. Страйер — 1984

ГЛАВА 6. ВВЕДЕНИЕ В ЭНЗИМОЛОГИЮ

6.14. Конкурентное и неконкурентное ингибирование различаются по кинетике

Измерение скоростей катализа при разных концентрациях субстрата дает возможность отличить конкурентное ингибирование от неконкурентного. При конкурентном ингибировании на графике, где 1/Vотложена против 1/, прямая пересекает ось ординат в одной и той же точке независимо от присутствия ингибитора; меняется только угол наклона прямой (рис. 6.17). Это показывает, что при конкурентном ингибировании Vmах не изменяется. Особенность конкурентного ингибирования состоит в том, что при достаточно высокой концентрации субстрата ингибирование может быть преодолено. В самом деле, субстрат и ингибитор конкурируют за один и тот же участок. При достаточно высокой концентрации субстрата почти все активные центры заняты субстратом и фермент проявляет полную активность. Увеличение угла наклона прямой на графике зависимости 1/Vот 1/ указывает на прочность связи конкурентного ингибитора. В присутствии конкурентного ингибитора уравнение (16) заменяется следующим:

(24)

где – концентрация ингибитора, а Кi-константа диссоциации комплекса фермент -ингибитор

(25)

Другими словами, в присутствии конкурентного ингибитора наклонпрямой увеличивается на величинуРассмотрим фермент Км, равной 10-4 М. В отсутствие ингибитора V = Vmах/2 при = 10-4 М. В присутствии 2 • 10-3 М конкурентного ингибитора, связывающегося с ферментом с Ki=10-3М, кажущаяся Км составит 3 • 10-4 М. Отсюда V = Vmах/4.

Рис. 6.17. Кинетика ферментативной реакции на графике двойных обратных величин в присутствииили в отсутствие конкурентного ингибитора. Vmах не меняется, Кмвозрастает

При неконкурентном ингибировании (рис. 6.18) Vmах уменьшается, а это значит, что пересечение прямой с осью ординат произойдет в более высокой точке. В той же мере возрастает и наклон прямой, равный Kм/V1mах— в отличие от Vmax Км не изменяется при этом виде ингибирования. Повышение концентрации субстрата не снимает неконкурентного ингибирования. Максимальная скорость реакции VImax в присутствии неконкурентного ингибитора задается уравнением

(26)

Рис. 6.18. Кинетика ферментативной реакции на графике двойных обратных величин в присутствии или в отсутствие (О—О) неконкурентного ингибитора. Неконкурентный ингибитор не влияет на Км, но снижаетVmах

6.15. Лечение отравления этиленгликолем на основе конкурентного ингибирования

Ежегодно около 50 человек погибают от отравления этиленгликолем-добавки в антифриз для автомобильных двигателей. Сам по себе этиленгликоль не обладает летальной токсичностью. Собственно, ядом является продукт его окисления-щавелевая кислота. Первый этап превращения-окисление этиленгликоля алкогольдегидрогеназой (рис. 6.19). Эту реакцию можно эффективно затормозить путем введения большой, почти токсичной дозы этанола. Механизм действия состоит в том, что этанол оказывается конкурентным субстратом и потому блокирует окисление этиленгликоля в альдегидные производные. Этиленгликоль при этом выводится, не причиняя вреда. Такой же принцип лежит в основе лечения метанольного отравления.

Рис. 6.19. Этанол подавляет образование щавелевой кислоты из этиленгликоля

6.16. Аллостерические ферменты не подчиняются кинетике Михаэлиса-Ментен

Модель Михаэлиса-Ментен оказала большое влияние на развитие энзимологии. Достоинство этой модели — в простоте и широкой применимости. Все же не все ферменты подчиняются кинетике Михаэлиса-Ментен. В первую очередь-это большая группа аллостерических ферментов, для которых зависимость скорости реакции V от концентрации субстрата имеет сигмоидную форму, а не гиперболическую, как предсказывает уравнение Михаэлиса-Ментен . Вспомним, что кривая связывания кислорода для миоглобина-гиперболическая, тогда как для гемоглобина-сигмоидная. Ситуация с ферментами совершенно аналогична. В аллостерических ферментах один активный центр в молекуле фермента оказывает влияние на другой активный центр в той же молекуле. В результате такого взаимодействия между субъединицами связывание субстрата становится кооперативным, и кривая зависимости V от приобретает сигмоидную форму. Кроме того, активность аллостерических ферментов может регулироваться воздействием определенных молекул, связывающихся с ферментом в некаталитических участках, подобно тому, как на связывание кислорода гемоглобином влияют бисфосфоглицерат, Н+ и СO2.

ПредыдущаяСледующая

Неконкурентное ингибирование

Данный вид ингибирования связан с
присоединением ингибитора не в активном
центре, а в другом месте молекулы. Это
может быть аллостерическое ингибирование,
когда активность фермента снижается
естественными модуляторами, или
связывание с ферментом каких-либо
токсинов. Как правило этот вид, а также
смешанный вид ингибировния присущи
ферментам имеющим два и более субстратов.

Например, синильная кислота (цианиды)связывается с гемовым железом ферментов
дыхательной цепи и блокирует клеточное
дыхание.

График Лайнвивер-Бэрка. Неконкурентное
ингибирование (в присутствии неконкурентного
ингибитора Vmaxизменяется).

Смешанный
тип ингибирования.

При
данном виде ингибирования ингибитор
присоеденяется к ферменту не только
как аллостерический регулятор, но может
связываться с фермент-субстратным
комплексом

График Лайнвивер-Бэрка. Смешанный тип
ингибирования (в присутствии ингибитора
изменяется и VmaxиKm).

Литература по неконкурентному ингибированию

  1. Blat Y. Non-competitive inhibition by active site binders. Chem Biol Drug Des. 2010 Jun;75(6):535-40.
  2. McIlwain H. The origin and use of the terms competitive and non-competitive in interactions among chemical substances in biological systems. Essays Biochem. 1986;22:158-86.
  3. Holmsen H, Storm E. The adenosine triphosphate inhibition of the pyruvate kinase reaction and its dependence on the total magnesium ion concentration. Biochem. J. 1969 Apr;112(3):303-16.
  4. CRANE RK, SOLS A. The non-competitive inhibition of brain hexokinase by glucose-6-phosphate and related compounds. J. Biol. Chem. 1954 Oct;210(2):597-606.
  5. Robinson PK. Enzymes: principles and biotechnological applications. Essays Biochem. 2015;59:1-41.
  6. Hamad E, Babu K, Bebarta VS. Case Files of the University of Massachusetts Toxicology Fellowship: Does This Smoke Inhalation Victim Require Treatment with Cyanide Antidote? J Med Toxicol. 2016 Jun;12(2):192-8.
  7. Suman SG, Gretarsdottir JM. Chemical and Clinical Aspects of Metal-Containing Antidotes for Poisoning by Cyanide. Met Ions Life Sci. 2019 Jan 14;19
  8. Stratton A, Ericksen M, Harris TV, Symmonds N, Silverstein TP. Mercury(II) binds to both of chymotrypsin’s histidines, causing inhibition followed by irreversible denaturation/aggregation. Protein Sci. 2017 Feb;26(2):292-305.
  9. Wang B, Du Y. Cadmium and its neurotoxic effects. Oxid Med Cell Longev. 2013;2013:898034.
  10. Sanchez OF, Lee J, Yu King Hing N, Kim SE, Freeman JL, Yuan C. Lead (Pb) exposure reduces global DNA methylation level by non-competitive inhibition and alteration of dnmt expression. Metallomics. 2017 Feb 22;9(2):149-160.
  11. Bremer PT, Pellett S, Carolan JP, Tepp WH, Eubanks LM, Allen KN, Johnson EA, Janda KD. Metal Ions Effectively Ablate the Action of Botulinum Neurotoxin A. J. Am. Chem. Soc. 2017 May 31;139(21):7264-7272.
  12. Ghadyale V, Takalikar S, Haldavnekar V, Arvindekar A. Effective Control of Postprandial Glucose Level through Inhibition of Intestinal Alpha Glucosidase by Cymbopogon martinii (Roxb.). Evid Based Complement Alternat Med. 2012;2012:372909.
  13. Ratna Wulan D, Priyo Utomo E, Mahdi C. Antidiabetic Activity of Ruellia tuberosa L., Role of α-Amylase Inhibitor: In Silico, In Vitro, and In Vivo Approaches. Biochem Res Int. 2015;2015:349261.
  14. Heng S, Harris KM, Kantrowitz ER. Designing inhibitors against fructose 1,6-bisphosphatase: exploring natural products for novel inhibitor scaffolds. Eur J Med Chem. 2010 Apr;45(4):1478-84.
  15. Goto K, Kato N, Chung RT. Anti-hepatocellular carcinoma properties of the anti-alcoholism drug disulfiram discovered to enzymatically inhibit the AMPK-related kinase SNARK in vitro. Oncotarget. 2016 Nov 15;7(46):74987-74999.
  16. Nims RW, Prough RA, Jones CR, Stockus DL, Dragnev KH, Thomas PE, Lubet RA. In vivo induction and in vitro inhibition of hepatic cytochrome P450 activity by the benzodiazepine anticonvulsants clonazepam and diazepam. Drug Metab. Dispos. 1997 Jun;25(6):750-6.
  17. Chintakrindi AS, Martis EA, Gohil DJ, Kothari ST, Chowdhary AS, Coutinho EC, Kanyalkar MA. A Computational Model for Docking of Noncompetitive Neuraminidase Inhibitors and Probing their Binding Interactions with Neuraminidase of Influenza Virus H5N1. Curr Comput Aided Drug Des. 2016;12(4):272-281.

Противопоказания

Существует две группы предостережений к назначению:

  • абсолютные – состояния несовместимые с применением препаратов;
  • относительные – использование таблеток нежелательно, но возможно, если потенциальная польза превосходит возможный вред.

Полный список противопоказаний к приему препаратов

Абсолютные Относительные
Повышенная чувствительность к любому компоненты препарата Умеренная артериальная гипотония (систолическое АД 90-105 мм рт. ст.)
Негативный опыт приема других представителей Тяжелая хроническая почечная недостаточность (креатинин более 300 мкмоль/л)
Беременность Возраст менее 18 лет
Кормление ребенка Подагрическая почка
Двустороннее сужение почечных артерий или одностороннее, если почка одна Женщины детородного возраста, которые не пользуются эффективными противозачаточными средствами
Выраженное низкое давление (гипотония) Хроническое легочное сердце, сопровождаемое отеками, брюшной водянкой (асцитом)
Тяжелая форма сужения аорты Облитерирующий атеросклероз ног
Содержание плазменного калия более 5,5 ммоль/л Гемоглобин менее 79 г/л
Порфирия
Нейтропения (менее 1000 клеток/мм3)

Нежелательно принимать ингибиторы АПФ людям, получающим иммунодепрессанты, препараты, подавляющие деление клеток. Совместный прием этих лекарств опасен выраженным уменьшением количества лейкоцитов. Примеры нежелательных комбинаций – аллопуринол, фенотиазин, рифампицин.

Механизм необратимого ингибирования циклооксигеназы

Одной из разновидностей необратимого
ингибирования является суицидальное
ингибирование
. Этот вид
ингибирования особенно интенсивно
изучается фармакологами как путьрациональной разработки
лекарственных препаратов. Суть его
заключается в том, что биологически
инертный субстрат, после преобразований
в активном центре определённого фермента
превращается в реакционную молекулу,
необратимо блокирующую работу
каталитического центра фермента.

Например, данный вид ингибирования
нашёл применение при лечении африканской
сонной болезни
(African
trypanosomiasis
), которую вызывает
трипаносомыTrypanosomas
Brucei gambiense. Важным процессом в
жизнедеятельности трипаносомы является
синтезполиаминов(спермина и спермидина) для упаковки
ДНК. Первым этапом этого процесса
является декарбоксилирование аминокислотыорнитинас помощьюпиридоксаль-зависимого
ферментаорнитин
декарбоксилазы
.У трипаносом в отличие от человека этот
фермент медленно регенерирует и является
долгоживущим. Был синтезирован
суицидальный ингибитордифторметилорнитин(DFMO). В результате реакции фтор блокирует
активный цент фермента, чем вызывает
гибель трипаносомы.

Антиметаболиты как лекарственные препараты

В качестве
ингибиторов ферментов по конкурентному
механизму в медицинской практике
используют вещества, называемые
антиметаболитами. Эти соединения, будучи
структурными аналогами природных
субстратов, вызывают конкурентное
ингибирование ферментов, с одной стороны,
и, с другой – могут использоваться этими
же ферментами в качестве псевдосубстратов,
что приводит к синтезу аномальных
продуктов. Аномальные продукты не
обладают функциональной активностью;
в результате наблюдают снижение скорости
определённых метаболических путей.

В качестве
лекарственных препаратов используют
следующие антиметаболиты: сульфаниламидные
препараты (аналоги пара-аминобензойной
кислоты), применяемые для лечения
инфекционных заболеваний, аналоги
нуклеотидов для лечения онкологических
заболеваний.

Конкурентное ингибирование

Необратимое ингибирование SH-фермента иодацетамидом.

Конкурентное ингибирование можно количественно изучать на основе теории Михаэлиса-Ментен.

Реакция, катализируемая сукцинатдегидрогеназой, и ее конкурентное ингибирование

Обратите внимание, что конкурентные ингибиторы напоминают в структурном отношении сукцинат. они содержат две определенным образом расположенные в пространстве отрицательно заряженные группы, которые соответствуют конформации активного центра.

Конкурентное ингибирование проще всего можно распознать экспериментальным путем, определив влияние концентрации ингибитора на зависимость начальной скорости реакции от концентрации субстрата. Для выяснения вопроса о том, по какому типу-конкурентному или неконкурентному-происходит обратимое ингибирование фермента ( дополнение 9 — 3), весьма удобно преобразовать уравнение Михаэлиса-Ментен в линейную форму. Чаще всего для этой цели используют метод двойных обратных величин.

Конкурентное ингибирование имеет место в тех случаях, когда какое-либо вещество, присутствующее в концентрации, во много раз превосходящей концентрацию фермента, способно вступать в обратимую реакцию с ферментом и образовывать с ним промежуточный комплекс фермент — ингибитор, при распаде которого продукты реакции не образуются.

Конкурентное ингибирование может быть вызвано веществами, имеющими структуру, похожую на структуру субстрата, но несколько отличающуюся от структуры истинного субстрата.

Конкурентное ингибирование — тип ингибирования фермента, которое можно снять, повысив концентрацию субстрата.

Явление конкурентного ингибирования, которое наблюдается в гетерогенном катализе, можно также рассмотреть на примере ферментативного катализа. Предполагается, что ингибитор S сильно сорбируется на тех же самых активных местах Е, что и субстрат S, и, таким образом, замедляет реакцию за счет понижения активных мест.

Необратимое ингибирование фермента иодуксусной кислотой. Иод вступает в реакцию с сульфгидрильными группами фермента.

Явление конкурентного ингибирования помогает понять механизм действия некоторых лекарственных препаратов, в частности сульфаниламидов.

Эта простая схема конкурентного ингибирования (4.20) формально остается справедливой также и при высоких концентрациях субстрата. Но в этом случае в результате изменения среды возрастает растворимость ингибитора в водном растворе, что термодинамически затрудняет его экстракцию активным центром фермента. Фактически на опыте с увеличением концентрации субстрата возрастает эффективное значение константы KI диссоциации фермент-ингибиторного комплекса, что и приводит к увеличению скорости процесса ( ср.

Далее, даже при чисто конкурентном ингибировании продуктами идеальная точка пересечения на оси ординат практически не наблюдается вследствие определенных экспериментальных погрешностей и не может служить достоверным критерием ингибирования продуктами. Наконец, S-образные отклонения от прямолинейной зависимости на рис. 3 при деградации олигомеров наблюдаются лишь на начальных и на завершающих участках полной кинетической кривой ( соответственно при степенях конверсии в мономер менее 10 % и более 80 % для обсуждаемого случая гидролиза мальтодекстринов), которые редко анализируются на практике и обычно не считаются достоверными.

При добавлении органических субстратов происходит конкурентное ингибирование, которое является следствием конкурентного связывания в полости циклоамилозы.

Модели ингибирования продуктом для механизмов Bi Bi .

Используемые обозначения: К — конкурентное ингибирование, БК — бесконкурент ное ингибирования. КК — неконкурентное ингибироваиие, ( -) — ингибирования нет.

Механизмы неконкурентного ингибирования ферментов

При неконкурентном ингибировании ингибитор связывается в аллостерическом участке независимо от связывания субстрата; это означает, что ингибитор имеет одинаковое сродство как к ферменту, так и к фермент-субстратному комплексу. Эта активность отличает неконкурентное ингибирование от неконкурентоспособного ингибирования, при котором ингибитор связывается только с комплексом фермент-субстрат. При связывании ингибитора с ферментом или комплексом фермент-субстрат фермент не может образовать свой продукт. Результирующее снижение активности фермента не зависит от концентрации субстрата, поскольку ингибитор не конкурирует с субстратом за связывание активного участка. Неконкурентное торможение снижает максимальную скорость каталитической реакции фермента, оставляя сродство фермента к его субстрату неизменным.

Оцените статью
Рейтинг автора
5
Материал подготовил
Андрей Измаилов
Наш эксперт
Написано статей
116
Добавить комментарий