Глава 23. обмен аминокислот. динамическое состояние белков организма

Обмен серосодержащих аминокислот.

Метионин
— универсальный поставщик метильных
групп в реакциях трансметилирования.
Непосредственным донором метильной
группы служит производное метионина
S-аденозилметионин.

Метионин
+ АТФ
S-аденозилметионин
+ РР + Р

Далее
метильная группа от S-аденозилметионина
передается соединению, которое
подвергается метилированию.

Пример
реакции трансметилирования — синтез
креатина из аргинина и глицина. Креатин
играет важную роль в обеспечении
работающей мышцы АТФ.

Исключение
из пищи метионина
ведет к
жировому перерождению печени и почек,
обусловленному недостатком метильных
групп, необходимых для синтеза
фосфатидилхолинов.

При
недостаточности фолиевой кислоты и
витамина В12
обмен одноуглеродных групп нарушается.
Клиническим проявлением является
мегалобластная
(макроцитарная) анемия
.
Характерно увеличение размеров
эритроцитов, снижение количества
эритроцитов, снижение концентрации
гемоглобина в крови. Причины дефицита
фолиевой кислоты — неправильное питание,
заболевания кишечника, нарушающие
всасывание.

По
серосодержащим радикалам
цистеина
и
цистина
легко
протекают окислительно-восстановительные
процессы,
поэтому эти
две аминокислоты переходят друг в друга;
фермент — цистеинредуктаза.

В
процессе катаболизма из метионина
образуется гомоцистеин.
Он взаимодействует с серином
с образованием гомосерина
и цистеина.
Поэтому окисление серы всех аминокислот
сводится к окислению цистеина.

Продуктом
окисления цистеина является таурин
NH2CH2CH2SO3H.

Таурин
конъюгируется с желчными кислотами и
принимает участие в переваривании и
всасывании жиров.

При
нарушениях превращения гомоцистеина
в метионин и цистеин в тканях и крови
накапливается гомоцистин.
Выделение его с мочой (гомоцистинурия)
наблюдается при наследственной
недостаточности ферментов, а также
гиповитаминозах фолиевой кислоты,
витаминов В12
и В6.

Цистинурия
— выделение
с мочой цистина
(до 50 раз больше нормы). Уровень цистина
в крови обычно не выше нормальных
величин. Наблюдается тенденция к
образованию в организме камней.

Окислительное дезаминирование аминокислот: химизм, характери-стика ферментов. Восстановительное аминирование альфакетоглу-тарата, значение.

  1. Дезаминирование
    аминокислот.

У
животных, растений и большинства бактерий
дезаминирование происходит окислительным
путем. Процесс идет с участием ферментов
оксидаз.Выделены оксидазы L-аминокислот,
превращающие L-изомеры аминокислот, и
D-оксидазы.

L-оксидазы
имеют простетическую группу ФМН,проявляют
относительную и стереохимическую
специфичность,мало активны

(т.к.
опт.

рН=10)
– всего 10%

активности,

локализованы
в

пероксисомах.

D-оксидазы
– сложные флавиновые ферменты с
простетической

группой

ФАД,
проявляют относительную и

стереохимическую

специфичность,
высоко активны, находятся в микросомах.

Химизм
процесса:

R

ФМН
(ФАД)

R

+
Н
2О

R

O
+
3

HC

NH

C

NH

C

2

ФМН
(ФАД)
×Н2

COOH

+
О
2

COOH

COOH

ФМН
(ФАД) + Н
2О2

Аминокислоты
наших белков и поступающих с пищей–
L-ряда. D-аминокислоты могут поступить
с некоторыми бактериями или всо-саться
из кишечника, где под действием рацемаз
микрофлоры может идти рацемизация
L-аминокислот в D-изомеры. Из всех L-оксидаз
следует выделить фермент глутаматдегидрогеназу,
которая дезамини-рует глутаминовую
кислоту и отличается тем, что:

1.
Имеет кофермент НАД.

Обладает
абсолютной специфичностью.

  1. Высоко
    активна.

  2. Локализована
    в митохондриях.

  1. Регуляторный
    фермент: активируется АДФ, ингибируется
    АТФ, ГТФ, эстрогенами, тироксином.

При
дезаминировании глутаминовой кислоты
образуетсяa-кетоглутарат.

Вывод:
таким образом, из всех нашихL-аминокислот
активно прямо дезаминируется только
глутаминовая кислота.

Восстановительное
аминирование альфакетоглутарата.

В
мышечной ткани этот процесс приводит
к образо-ванию еще одной транспортной
формы аммиака. При интенсивной

мышечной
работе выделяющийся аммиак связываетсяa
— с кетоглутаровой кислотой под действием
глутаматдегидрогеназы. Образуется
глутамат:

НАДФ×Н
+ Н
+
НАДФ

3+a-кг
глутаматдегидрогеназа
ГЛУ

Глутаминовая
кислота вступает в переаминирование с
пируватом,
образующимся
при интенсивной мышечной работе в
результате распада гликогена или
глюкозы. Образующийся аланин является

транспортной
формой аммиака, доставляемой кровью в
печень, где он вступает в переаминирование
aс-кетоглутаратом, в результате чего
получаются
пируват
и глутамат. Глутаминовая кислота через
аспартат (пе-реаминирование со
щавелевоуксусной кислотой)включает
свою NН2-группу
в мочевину

Пируват используется в
глюконеогенезе для синтеза глюкозы,
которая поставляется печенью мышцам.
Этот механизм имеет важной значение
для выведения аммиака из мышечной ткани
и получил название
глюкозо-аланинового
цикла

Реакция на присутствие

Качественная реакция на серосодержащие кислоты называется реакцией Фоля. Благодаря ей можно обнаружить присутствие или отсутствие цистеина, цистина в белке.

В молекулах серосодержащих аминокислот сера связана слабо, отщепляется при щелочном гидролизе в виде сероводорода. В результате взаимодействия со свинцом образуются сульфиды свинца черного или бурого цвета. Это и есть реакция на присутствие серосодержащих кислот.

Сам опыт выглядит так:

  1. В пробирку наливают 10 капель раствора яичного белка.
  2. Добавляют 20 капель 30% щелочи, 3-4 капли 5% раствора ацетата свинца.
  3. Интенсивно кипятят, оставляют на 1-2 мин. для образования осадка серо-черного цвета.

По результатам делают вывод, что в составе белка есть серосодержащая аминокислота.

Прямое дезаминирование ак

Прямое
дезаминирование
— это дезаминирование,
которое происходит в 1 стадию с участием
одного фермента. Прямому дезаминированию
повергаются глу, гис, сер, тре, цис.

Существует
5 видов прямого дезаминирования АК:

  1. окислительное;

  2. неокислительное;

  3. внутримолекулярное;

  4. восстановительное;

  5. гидролитическое.

Окислительное
дезаминирование —
самый активный вид
прямого дезаминирования АК.

1. Глутаматдегидрогеназа(глу-ДГ) — олигомер, состоящий из
6 субъединиц (молекулярная масса 312 кД),
содержит кофермент НАД+. Глу-ДГ
катализирует обратимое дезаминирование
глу, очень активна в митохондриях клеток
практически всех органов, кроме мышц.
Глу-ДГ аллостерически ингибируют АТФ,
ГТФ, НАДH2, активирует избыток АДФ.
Индуцируется Глу-ДГ стероидными гормонами
(кортизолом).

Реакция идёт в 2 этапа. Вначале происходит
ферментативное дегидрирование глутамата
и образование α-иминоглутарата, затем
— неферментативное гидролитическое
отщепление иминогруппы в виде аммиака,
в результате чего образуется α-кетоглутарат.
При избытке аммиака реакция протекает
в обратном направлении (как восстановительное
аминирование α-кетоглутарата).

Глу + НАД++ Н2О α-КГ + НАДН2+NH3

Препараты

При скудном питании можно принимать добавки с серосодержащими кислотами. Их необходимо пить по инструкции, 3-4 раза в день.

Выраженным антиоксидантным действием обладают пивные дрожжи «Экко плюс» с серосодержащими аминокислотами в составе. В каждой таблетке содержатся такие активные компоненты:

  • L-метионин;
  • L-цистеин;
  • витамины группы В – В1, В2, В3, В6, В9;
  • сухие пивные дрожжи.

Добавка способствует нормальному обмену веществ, переработке жиров, функционированию печени и нервной системы, поддержанию защитных сил организма.

Можно приобрести отдельно препараты метионина и цистеина:

  • Vansiton, Метионин. Выпускается в форме капсул, в упаковке 60 шт. В каждой по 500 мг метионина и 4 мг витамина В6, не содержатся консерванты или ароматизаторы.
  • Now Foods, L-цистеин. Выпускается в таблетках, в упаковке 100 шт. Помимо 500 мг цистеина в составе есть В6 – 10 мг, витамин С – 60 мг.

L-цистин содержится в БАДе от Эвалар для поддержания красоты кожи, ногтей и волос. Его концентрация 50 мг. Помимо него, в составе есть лизин, МСМ, цинк, медь, витамин С.

От серосодержащих аминокислот зависит рост тканей и клеток. При их дефиците мышцы будут слабыми, кожа дряблой, волосы хрупкими, а ногти ломкими. Чтобы биохимические процессы происходили без отклонений, позаботьтесь о восполнении дефицита метионина, цистеина и цистина.

Подпишитесь на блог! Читайте новые статьи об аминокислотах и их влиянии на организм.

Предшественники для биосинтеза аминокислот

Предшественник

Метаболический
путь, приводящий к образованию
предшественника

Аминокислоты
с

общими

биосинтетическими

путями

Пировиноградная
кислота

Гликолиз,
путь Энтнера–

Дудорова,
окислительный

пентозофосфатный
путь

Аланин

Валин

Лейцин

Щавелевоуксусная
кислота

Цикл
Кребса, реакции

карбоксилирования

Аспарагиновая
кислота

Аспарагин

Лизин

Метионин

Треонин

Изолейцин

α
-Кетоглутаровая кислота

Цикл
Кребса

Глутаминовая
кислота

Глутамин

Аргинин

Пролин

3-фосфоглицериновая

кислота

Гликолиз,
цикл Кальвина

Серин

Глицин

Цистеин

Фосфоенолпировино-градная
кислота+

эритрозо-4-фосфат

Гликолиз,

Окислительный
пентозо-

фосфатный
путь

Фенилаланин

Триптофан

Тирозин

5-фосфорибозил-1-пирофосфат+
АТФ

Окислительный
пентозо-

фосфатный
путь

Гистидин

Щавелевоуксусная
кислота

представляет собой отправную точку для
синтеза шести аминокислот, α-кетоглутаровая
кислота является предшественником
четырех, а пировиноградная и
3-фосфоглицериновая – трех аминокислот
(табл. 1).

Источником
азота для аминокислот у разных групп
бактерий являются нитраты, нитриты,
молекулярный азот, аммиак. Перевод
неорганического азота в органические
соединения происходит всегда через
образование аммиака,
и
поэтому нитраты, нитриты, молекулярный
азот предварительно восстанавливаются
до аммиака и только после этого включаются
в состав органических соединений.

Биосинтез
аминокислот происходит различными
путями.

Наиболее
простой способ – восстановительное
аминирование кетокислот аммиаком
.
Например, при взаимодействии
α-кетоглутаровой кислоты с аммиаком
при участии фермента глутаматдегидрогеназы
образуется глутаминовая кислота:

При
участии фермента аланиндегидрогеназы
пировиноградная кислота взаимодействует
с аммиаком с образованием аланина:

Некоторые
аминокислоты образуются путем
амидирования.
Например, из глутаминовой кислоты с
участием фермента глутаминсинтетазы
образуется глутамин:

Большинство
же аминокислот получает аминогруппу
от одной из первичных аминокислот в
результате трансаминирования,
или переаминирования.
Из свободных аминокислот в цитоплазме
бактерий количественно преобладает
глутаминовая кислота. Она служит донором
аминогрупп при биосинтезе многих
аминокислот. Так, глутаминовая кислота,
взаимодействуя со щавелевоуксусной
кислотой при участии фермента
аминотрансферазы, обеспечивает
образование аспарагиновой кислоты.

Отдав
аминогруппу, глутаминовая кислота
превращается в α-кетоглутаровую, которая
выступает в качестве стартового вещества
для синтеза глутаминовой кислоты:

Пути
биосинтеза некоторых аминокислот очень
сложны.

В качестве примера можно рассмотреть
путь биосинтеза ароматических аминокислот
(триптофана, фенилаланина, тирозина).
Как уже отмечалось, исходными веществами
для их синтеза являются эритрозо-4-фосфат
и фосфоенолпируват. Молекулы этих
веществ конденсируются с образованием
С7-соединения,
которое подвергается циклизации, образуя
5дегидрохинат.
Через ряд этапов 5дегидрохинат
превращается в хоризмовую кислоту,
которая является общим промежуточным
продуктом биосинтеза всех ароматических
аминокислот. На этом этапе биосинтетический
путь разветвляется, один путь ведет к
биосинтезу триптофана через антраниловую
кислоту, а другой – префеновой кислоты,
которая является предшественником как
тирозина, так и фенилаланина (рис. 2).

Рис.
2.
Путь
биосинтеза ароматических аминокислот
у микроорганизмов

Некоторые
гетеротрофные прокариоты, такие,
например, как молочнокислые бактерии,
не способны синтезировать все аминокислоты,
поэтому их рост возможен только на
сложных по составу питательных средах,
содержащих ряд продуктов природного
происхождения.

Метаболизм фенилаланина и тирозина

Фенилаланин –
незаменимая аминокислота, так как в
клетках животных не синтезируется ее
бензольное кольцо. Метаболизм метионина
осуществляется по 2-м путям: включается
в белки или превращается в тирозин под
действием специфической монооксигеназы
– фенилаланингидроксилазы. Данная
реакция необратима и играет важную роль
в удалении избытка фенилаланина, так
как высокие концентрации его токсичны
для клеток.

Обмен тирозина
значительно сложнее. Кроме использования
в синтезе белков, тирозин в разных тканях
выступает предшественником таких
соединений как катехоламины, тироксин,
меланин и др.

В
печени
происходит катаболизм тирозина до
конечных продуктов фумарата и ацетоацетата.
Фумарат может окислятся до СО2
и Н2О
или использоваться для глюконеогенеза.

Превращение
тирозина в
меланоцитах.
Он является предшественником меланинов.
Синтез меланинов – сложный многоступенчатый
процесс, первую реакцию – превращение
тирозина в ДОФА – катализирует тирозиназа,
использующая в качестве кофактора ионы
меди.

В
щитовидной железе
из тирозина синтезируются гормоны
тироксин и трийодтиронин.

В
мозговом веществе надпочечников и
нервной ткани
тирозин является предшественником
катехоламинов. Промежуточным продуктом
их синтеза является ДОФА. Однако в
отличие от меланоцитов, гидроксилирование
тирозина осуществляется под действием
тирозингидроксилазы, которая является
Fe2+-
зависимым ферментом, и его активность
регулирует скорость синтеза катехоламинов.

Глава 24 Образование и обезвреживание nh3в организме

В
состоянии азотистого равновесия организм
взрослого человека потребляет и выделяет
около 15 г азота за сутки. Из экскретируемого
с мочой азота на долю мочевины приходится
85%, креатинина – 5%, аммонийных солей –
3%, мочевой кислоты – 10%, другие формы –
3-6%. В образовании мочевины и аммонийных
солей главную роль играет аммиак.

Основные
источники NH
3

1)
трансдезаминирование аминокислот; 2)
дезаминирование биогенных аминов; 3)
распад пуриновых и пиримидиновых
азотистых оснований; 4) окислительное
дезаминирование аминокислот
(преимущественно глутамата); 5)
дезамидирование глутамина и аспарагина;
6) поступление аммиака из кишечника в
портальнюю вену (образуется при гниении
белков в кишечнике).

Аммиак
является высокотоксичным соединением.
Он легко всасывается из кишечника в
портальную венозную кровь, где его
уровень намного выше, чем в общем
кровотоке. В норме печень быстро
захватывает аммиак из портальной крови,
поэтому кровь, покидающая печень,
практически свободна от аммиака.

Именно
поэтому в организме есть системы
обезвреживания аммиака, в результате
функционирования которых в крови
поддерживается его низкая концентрация
(около 0,05 ммоль/л). Условно выделяют
местные (тканевые), в результате которых
происходит временное связывание аммиака;
и общие (конечное обезвреживание) пути
обезвреживания NH3,
благодаря которым он выводится из
организма.

2.1. Общие пути катаболизма аминокислот в тканях.

К
общим путям катаболизма аминокислот
относятся реакции трансаминирования,
дезаминирования и декарбоксилирования.

2.1.1.
Трансаминирование аминокислот

– перенос аминогруппы (NН2-)
от аминокислоты на α-кетокислоту без
промежуточного образования аммиака.
Реакции трансаминирования катализируют
ферменты – аминотрансферазы (или
трансаминазы). Кофермент аминотрансфераз
– пиридоксальфосфат (производное
витамина В6).
В реакции принимает участие альдегидная
группа кофермента. Реакция легко
обратима. Механизм реакции трансаминирования
представлен на рисунке 2.1.

Рисунок
2.1.

Механизм переноса аминогруппы с
аминокислоты на α-кетокислоту в реакции
трансаминирования.

Примеры
реакций трансаминирования:

Роль
реакций трансаминирования в организме:

  • участие
    в непрямом дезаминировании аминокислот;

  • путь
    синтеза заменимых аминокислот;

  • образующиеся
    в реакции α-кетокислоты могут включаться
    в общий путь катаболизма и глюконеогенез.

2.1.2.
Дезаминирование
аминокислот

– отщепление аминогруппы от аминокислоты
с образованием аммиака (NН3).
В тканях человека преобладает окислительное
дезаминирование, то есть сопряжённое
с переносом водорода.

Большинство
ферментов, участвующих в окислительном
дезаминировании аминокислот, при
физиологических значениях рН малоактивны.
Поэтому основная роль в окислительном
дезаминировании принадлежит
глутаматдегидрогеназе, которая
катализирует прямое
окислительное дезаминирование

глутамата. В качестве кофермента
используются НАД+
или НАДФ+
(производные
витамина РР). Реакция обратима.

Глутаматдегидрогеназа
– аллостерический фермент, его
аллостерическими активаторами являются
АДФ и ГДФ, аллостерическими ингибиторами
– АТФ, ГТФ и НАДН.

Непрямое
дезаминирование

характерно для большинства аминокислот.
Оно называется непрямым, потому что
происходит в 2 этапа:

  1. на
    первом этапе аминокислота подвергается
    трансаминированию с образованием
    глутамата;

  2. на
    втором этапе происходит окислительное
    дезаминирование глутамата (см. рисунок
    4).

Рисунок
2.2.

Схема непрямого дезаминирования
аминокислот.

Участие
аминотрансфераз в этом процессе позволяет
собрать аминогруппы различных аминокислот
в составе одной аминокислоты – глутамата,
который затем подвергается окислению
с образованием аммиака и α-кетоглутарата.

2.1.3.
Декарбоксилирование аминокислот

– отщепление карбоксильной группы от
аминокислоты с образованием СО2.
Продуктами реакций декарбоксилирования
аминокислот являются биогенные
амины
,
участвующие в регуляции обмена веществ
и физиологических процессов в организме
(см. таблицу 2.1).

Таблица
2.1

Биогенные
амины и их предшественники.

Аминокислота

Биогенный
амин

Гистидин

Гистамин

Глутамат

γ-аминомасляная
кислота (ГАМК)

Тирозин

Дофамин

Триптофан

Триптамин

Серотонин

Цистеин

Тиоэтиламин

Таурин

Реакции
декарбоксилирования аминокислот и их
производных катализируют декарбоксилазы
аминокислот. Кофермент – пиридоксальфосфат
(производное витамина В6).
Реакции являются необратимыми.

2.1.3.1.
Примеры реакций декарбоксилирования.

Некоторые аминокислоты непосредственно
подвергаются декарбоксилированию:

Гистамин
обладает мощным сосудорасширяющим
действием, особенно капилляров в очаге
воспаления; стимулирует желудочную
секрецию как пепсина, так и соляной
кислоты, и используется для исследования
секреторной функции желудка.

ГАМК
– тормозный медиатор в центральной
нервной системе.

Ряд
аминокислот подвергается декарбоксилированию
после предварительного окисления.

Серотонин
образуется главным образом в клетках
центральной нервной системы, обладает
сосудосуживающим действием. Участвует
в регуляции артериального давления,
температуры тела, дыхания, почечной
фильтрации.

Дофамин
служит предшественником катехоламинов;
является медиатором ингибирующего типа
в центральной нервной системе.

Таурин
образуется главным образом в печени;
участвует в синтезе парных желчных
кислот (таурохолевой кислоты).

2.1.3.2.
Катаболизм биогенных аминов.
  
В органах и тканях существуют специальные
механизмы, предупреждающие накопление
биогенных аминов. Основной путь
инактивации биогенных аминов –
окислительное дезаминирование с
образованием аммиака – катализируется
моно- и диаминооксидазами.

Моноаминооксидаза
(МАО)

— ФАД-содержащий фермент – осуществляет
реакцию:

В
клинике используются ингибиторы МАО
(ниаламид, пиразидол) для лечения
депрессивных состояний.

Продукты богатые серином:

Общая характеристика серина

Серин относится к группе заменимых аминокислот и может образовываться из 3-фосфоглицерата.
Серин обладает свойствами аминокислот и спиртов. Он играет важную роль в проявлении каталитической активности многих расщепляющих белки ферментов.

Кроме того, данная аминокислота принимает активное участие в синтезе
других аминокислот: глицина,
цистеина,
метионина и триптофана.
Серин существует в виде двух оптических изомеров — L и D.6. В процессе
биохимической трансформации в организме, серин преобразуется в пировиноградную
кислоту.

Серин содержится в протеинах головного мозга (включая нервную оболочку).
Используется как увлажняющий компонент при производстве косметических кремов. Участвует в построении природных белков, укрепляет иммунную систему,
обеспечивая ее антителами. Кроме того, он участвует в передаче нервных импульсов в головной мозг, в частности, в гипоталамус.

Суточная потребность в серине

Суточная потребность в серине для взрослого человека составляет 3 грамма.
Принимать серин следует между приемами пищи. Вызвано это тем, что он способен увеличить уровень глюкозы в крови.
При этом следует учесть, что серин является заменяемой аминокислотой, и он способен образовываться из других аминокислот,
а также из 3-фосфоглицерата натрия.

Потребность в серине возрастает:

  • при заболеваниях, связанных со снижением иммунитета;
  • при ослаблении памяти. С возрастом синтез серина снижается, поэтому для улучшения умственной деятельности, его необходимо получать из продуктов, богатых этой аминокислотой;
  • при заболеваниях, во время которых снижается выработка гемоглобина;
  • при железо-дефицитной анемии.

Потребность в серине снижается:

  • при эпилептических припадках;
  • при органических заболеваниях центральной нервной системы;
  • хронической сердечной недостаточности;
  • при психических отклонениях, проявляющихся тревожностью, депрессией, маниакально-дипрессивным психозом и т.д.;
  • в случае хронической почечной недостаточности;
  • при алкоголизме первой и второй степеней.

Усваиваемость серина

Усваивается серин хорошо. При этом, он активно взаимодействует со вкусовыми рецепторами,
благодаря чему наш мозг получает более полную картину того, что именно мы едим.

Полезные свойства серина и его влияние на организм

Серин регулирует уровень кортизола в мышцах. При этом мышцы сохраняют свой тонус и структуру, а также не подвергаются деструкции.
Создаёт антитела и иммуноглобулины, формируя тем самым иммунную систему организма.

Участвует в синтезе гликогена,
накапливая его в печени.

Нормализует мыслительные процессы, а также функционирование мозга.

Фосфатидилсерин (особая форма серина) оказывает лечебный эффект при метаболических нарушениях сна и настроения.

Взаимодействие с другими элементами:

В нашем организме серин может преобразовываться из глицина и пирувата. Кроме того, имеется возможность обратной реакции,
в результате чего, серин вновь может стать пируватом. При этом серин участвует также в построении почти всех природных белков.
Кроме того, серин сам имеет способность взаимодействовать с белками, образуя комплексные соединения.

Признаки нехватки серина в организме

  • ослабление памяти;
  • болезнь Альцгеймера;
  • депрессивное состояние;
  • снижение работоспособности.

Серин для красоты и здоровья

Серин играет важную роль в структуризации белков, благотворно воздействует на нервную систему, поэтому его можно причислить к аминокислотам,
которые необходимы нашему организму для красоты. Ведь здоровая нервная система позволяет нам лучше себя чувствовать, а значит и выглядеть,
присутствие достаточного количества белка в организме придает коже тургор и бархатистость.

Полезность материала
10

Достоверность информации

Оформление статьи

Алании и аспартат

L-аланин
образуется из пирувата путем
переаминирования
с глутаматом, а L-аспартат
– тем же пу­тем
из оксалоацетата. Ферменты аминотрансферазы
(трансаминазы)
.

Рис.
Общий принцип функционирования
аминотрансфераз

Рис.
Схема синтеза аланина.

Рис. Схема синтеза
аспартата.

Перенос
α-аминогруппы
глутамата на амфиболические метаболи­ты
иллюстрирует участие трансаминаз в
процессах включения
иона аммония в α-аминогруппы
амино­кислот.

Дополнительно
аланин
может образовываться путем удаления
β–карбоксигруппы аспартата
(декарбоксилирования). Фермент
аспартатдекарбоксилаза.

2 Стадии общего пути катаболизма (опк):

Процесс протекает
в матриксе митохондрий.

В ходе процесса
из пирувата образуется ацетил-
KoA

Суммарное у-е
процесса:

Превращение
пирувата в ацетил-
KoA
– многостадийный процесс, который
катализирует
пируватдегидрогеназный
комплекс

(ПДК), расположенный на внутренней
мембране митохондрии.

Строение
пируватдегидрогеназного комплекса:

В комплекс входит
3 фермента и 5 коферментов:

Кофермент:
тиаминдифосфат
(ТДФ).

Витамин B1
(тиамин) – предшественник.

Коферменты:

липоевая к-та
(ЛК) и кофермент
A
(
HSKoA).

III фермент: Дигидролипоилдегидрогеназа (e3).

Коферменты: FAD
и
NAD+.

Коферменты ТДФ,
ЛК и
FAD
явл-ся простетическими группами и прочно
связаны с АЦ соответствующих ферментов.

HSKoA
и
NAD+
присоединяются к ферментам ПДК только
во время реакции.

Схема окислительного
декарбоксилирования пирувата:

Превращение
пирувата в ацетил-
KoA
происходит в 5 стадий:

  1. Субстраты
    фермента
    E1
    – пируват и липоевая к-та (кофермент
    фермента
    E2).

В ходе действия
пируватдекарбоксилазы (
E1)
пируват присоединяется к ТДФ.

От
пирувата отщепляется
COOH-группа
в виде
CO2,
а оксиэтильная группа

остается связанной
с ТДФ.

  1. Оксиэтильный
    остаток, связанный с ТДФ, окисляется.

За счет этого
восстанавливается
S
S
связь ЛК, а продукт окисления оксиэтила
– ацетильный остаток переносится на
дигидролипоат =

образуется ацетиллипоат.

Присоединение
к липоевой к-те ацетильного остатка
повышает сродство
E2
к
HSKoA.

  1. Фермент E2
    переносит ацетильную группу на

HSKoA
с образованием Ацетил-
KoA
и восстановленной формы ЛК (дигидролипоата).

  1. При участии
    следующего фермента ПДК –
    E3
    – происходит дегидрирование
    дигидролипоата при

участии кофермента
FAD
(простетической группы
E3).

При этом происходит
регенерация окисленной формы ЛК,
способной участвовать в окислении
следующей молекулы пирувата.

  1. Полученный FADH2
    дегидрируется с помощью
    NAD+
    и образованием
    NADH
    +
    H+.

Основной продукт
реакции окислительного декарбоксилирования
пирувата – Ацетил-
KoAпоступает
в цикл Кребса
.

Образующийся в
ходе реакции
NADH
+
H+
вступает в ЦПЭ и способствует синтезу
3 моль АТФ в расчете на 1 моль пирувата
путём
окислительного фосфорилирования

(
PO
3).

Оцените статью
Рейтинг автора
5
Материал подготовил
Андрей Измаилов
Наш эксперт
Написано статей
116
Добавить комментарий