Что такое фотосинтез и почему он так важен для нашей планеты

Патология

Супероксиды имеют решающее значение в уничтожении чужеродных бактерий в организме человека. Следовательно, недостаточная активность может привести к повышенной восприимчивости к таким организмам, как каталаза-положительные микробы, а чрезмерная активность может привести к окислительному стрессу и повреждению клеток.

Избыточная продукция АФК в сосудистых клетках вызывает многие формы сердечно-сосудистых заболеваний, включая гипертензию , атеросклероз , инфаркт миокарда и ишемический инсульт . Атеросклероз вызывается накоплением макрофагов, содержащих холестерин ( пенистые клетки ), в стенках артерий (в интиме ). АФК, продуцируемые НАДФН-оксидазой, активируют фермент, который заставляет макрофаги прикрепляться к стенке артерии (путем полимеризации актиновых волокон). Этот процесс уравновешивается ингибиторами НАДФН-оксидазы и антиоксидантами. Дисбаланс в пользу ROS вызывает атеросклероз. Исследования in vitro показали, что ингибиторы НАДФН-оксидазы апоцинин и дифенилениодоний, наряду с антиоксидантами N-ацетил-цистеином и ресвератролом, деполимеризовали актин, разрушали спайки и позволяли пенистым клеткам мигрировать из интимы.

Одно исследование предполагает роль НАДФН-оксидазы в кетаминовой потере нейронального парвальбумина и экспрессии GAD67 . Аналогичная потеря наблюдается при шизофрении , и результаты могут указывать на НАДФН-оксидазу как на возможную роль в патофизиологии заболевания. Нитро-синий тетразолий используется в диагностических тестах, в частности, при хронической гранулематозной болезни, заболевании, при котором наблюдается дефект НАДФН-оксидазы; следовательно, фагоцит не может производить активные формы кислорода или радикалы, необходимые для уничтожения бактерий, что приводит к размножению бактерий внутри фагоцита. Чем выше синий балл, тем лучше клетка вырабатывает активные формы кислорода.

Также было показано, что НАДФН-оксидаза играет роль в механизме, который индуцирует образование sFlt-1 , белка, который дезактивирует определенные проангиогенные факторы, которые играют роль в развитии плаценты, облегчая образование активных форм кислорода , которые являются предполагаемыми посредниками в формировании sFlt-1. Эти эффекты частично ответственны за преэклампсию у беременных.

Мутации

Мутации в генах субъединицы НАДФН-оксидазы вызывают несколько хронических гранулематозных заболеваний (ХГБ), характеризующихся крайней восприимчивостью к инфекции. Это включает:

  • (ХГБ)
  • .

При этих заболеваниях клетки обладают низкой способностью к фагоцитозу, и возникают стойкие бактериальные инфекции. Зоны инфицированных клеток обычны, гранулемы. Подобное заболевание, называемое синдромом иммунодефицита нейтрофилов , связано с мутацией в RAC2, который также является частью этого комплекса.

Торможение

НАДФН-оксидаза может подавляться апоцинином , оксидом азота (NO) и дифениленйодонием . Апоцинин действует, предотвращая сборку субъединиц НАДФН-оксидазы. Апоцинин снижает вызванное гриппом воспаление легких у мышей in vivo и, таким образом, может иметь клинические преимущества при лечении гриппа.

Ингибирование НАДФН-оксидазы NO блокирует источник окислительного стресса в сосудистой сети. Поэтому препараты-доноры NO ( нитровазодилататоры ) уже более века используются для лечения ишемической болезни сердца , гипертонии и сердечной недостаточности путем предотвращения разрушения здоровых сосудистых клеток избытком супероксида.

Физические и химические свойства

Никотинамидадениндинуклеотид состоит из двух нуклеозидов, соединенных парой мостиковых фосфатных групп. Каждый нуклеозид содержит рибозное кольцо, одно с аденином, присоединенным к первому атому углерода (положение 1 ‘ ) ( аденозиндифосфат рибоза ), а другое с никотинамидом в этом положении. Никотинамидный фрагмент может быть присоединен к этому аномерному атому углерода в двух ориентациях . Из-за этих двух возможных структур соединение существует в виде двух диастереомеров . Это диастереомер β-никотинамида НАД +, который содержится в организмах. Эти нуклеотиды соединены мостиком из двух фосфатных групп через 5’-атомы углерода.

В окислительно — восстановительных реакциях никотинамидадениндинуклеотида.

В метаболизме соединение принимает или отдает электроны в окислительно-восстановительных реакциях. Такие реакции (суммированные в формуле ниже) включают удаление двух атомов водорода из реагента (R) в форме иона гидрида (H — ) и протона (H + ). Протон высвобождается в раствор, в то время как восстановитель RH 2 окисляется и NAD + восстанавливается до NADH путем переноса гидрида на никотинамидное кольцо.

RH 2 + NAD + → NADH + H + + R;

От пары электронов гидрида один электрон передается положительно заряженному азоту никотинамидного кольца NAD + , а второй атом водорода передается атому углерода C4 напротив этого азота. от NAD + / NADH окислительно — восстановительной пары -0.32  вольт , что делает NADH сильного сокращения агента. Реакция легко обратима, когда НАДН восстанавливает другую молекулу и повторно окисляется до НАД + . Это означает, что кофермент может непрерывно переключаться между формами NAD + и NADH без потребления.

По внешнему виду все формы этого кофермента представляют собой белые аморфные порошки, гигроскопичные и хорошо растворимые в воде. Твердые вещества стабильны при хранении в сухом и темном месте. Растворы НАД + бесцветны и стабильны около недели при 4  ° C и нейтральном pH , но быстро разлагаются в кислотах или щелочах. При разложении они образуют продукты, являющиеся ингибиторами ферментов .

УФ- спектры поглощения НАД + и НАДН.

И НАД +, и НАДН сильно поглощают ультрафиолетовый свет из-за аденина. Например, пиковое поглощение НАД + находится на длине волны 259  нанометров (нм) с коэффициентом экстинкции 16 900  -1 см -1 . НАДН также поглощает на более высоких длинах волн, со вторым пиком УФ-поглощения при 339 нм с коэффициентом экстинкции 6220 М -1 см -1 . Эта разница в спектрах ультрафиолетового поглощения между окисленной и восстановленной формами коферментов на более высоких длинах волн упрощает измерение превращения одного в другой в ферментных анализах  — путем измерения количества УФ-поглощения при 340 нм с помощью спектрофотометра .

НАД + и НАДН также различаются по своей флуоресценции . НАДН в растворе имеет пик излучения при 340 нм и время 0,4  наносекунды , в то время как окисленная форма кофермента не флуоресцирует. Свойства сигнала флуоресценции изменяются, когда НАДН связывается с белками, поэтому эти изменения можно использовать для измерения констант диссоциации , которые полезны при изучении кинетики ферментов . Эти изменения флуоресценции также используются для измерения изменений окислительно-восстановительного состояния живых клеток с помощью флуоресцентной микроскопии .

Полезные свойства NAD

Улучшает когнитивные функции

Клетки нуждаются в большом количестве энергии для поддержания своего здоровья и осуществления своей роли в организме в целом. Некоторые клетки потребляют больше энергии, чем другие. Клетки мозга – одни из самых энергоемких клеток в организме.

Улучшает настроение

Имеются веские доказательства того, что NADH и NAD+ способны смягчить тяжесть стресса и улучшить настроение. Мозг, которому не хватает энергии, с меньшей вероятностью будет мыслить творчески и с большей вероятностью будет ощущать опасности и угрозы в своей среде. Это означает, что он имеет большую склонность к стрессу.

Повышенный уровень энергии позволяет мозгу быть более универсальным и более устойчивым к стрессу и тревогам. В долгосрочной перспективе повышение уровня энергии и снижение стресса защищают мозг от когнитивного упадка, слабоумия и других состояний. []

Обращает вспять процесс старения

Антиоксиданты играют важную роль в замедлении процесса старения и противодействии ему. Большая часть видимых, физических и психических признаков старения напрямую связана с последствиями окислительного повреждения. Это вызвано наличием свободных радикалов, которые являются побочными продуктами многих биологических процессов. Антиоксиданты во всех их формах обеспечивают особую защиту от этого повреждения.

Поскольку Никотинамидадениндинуклеотид содержится в каждой клетке организма, его высокий уровень повышает антиоксидантное действие повсеместно. Одно исследование в области косметической медицины показало, как NAD противодействует старению. Результатом было осветление и восстановление кожи.

Основа жизни на земле

К таким организмам относятся растения, зеленые, пурпурные бактерии, цианобактерии (сине-зеленые водоросли).

Растения — фотоавтотрофы впитывают из грунта воду, а из воздуха – углекислый газ. Под воздействием энергии Солнца образуется глюкоза, которая впоследствии превращается на полисахарид – крахмал, необходимый растительным организмам для питания, образования энергии

В окружающую среду выделяется кислород – важное вещество, используемое всеми живыми организмами для дыхания

Как происходит фотосинтез. Химическую реакцию можно изобразить с помощью следующего уравнения:

6СО2 + 6Н2О + Е = С6Н12О6 + 6О2

Фотосинтетические реакции происходят в растениях на клеточном уровне, а именно – в хлоропластах, содержащих основной пигмент хлорофилл. Это соединение не только придает растениям зеленую окраску, но и принимает активное участие в самом процессе.

Чтобы лучше разобраться в процессе, нужно ознакомиться со строением зеленых органелл — хлоропластов.

Строение хлоропластов

Хлоропласты – это органоиды клетки, которые содержатся только в организмах растений, цианобактерий. Каждый хлоропласт покрыт двойной мембраной: внешней и внутренней. Внутреннюю часть хлоропласта заполняет строма – основное вещество, по консистенции напоминающее цитоплазму клетки.


Строение хролопласта

Строма хлоропласта состоит из:

  • тилакоидов – структур, напоминающих плоские мешочки, содержащие пигмент хлорофилл;
  • гран – группы тилакоидов;
  • ламел – канальцев, которые соединяют между собой граны тилакоидов.

Каждая грана имеет вид стопки с монетами, где каждая монетка – это тилакоид, а ламела – полка, на которой выложены граны. Помимо этого хлоропласты имеют собственную генетическую информацию, представленную двуспиральными нитями ДНК, а также рибосомы, которые принимают участие при синтезе белка, капли масла, зерна крахмала.

История

Артур Харден , один из первооткрывателей NAD

Коэнзим НАД + был впервые открыт британскими биохимиками Артуром Харденом и Уильямом Джоном Янгом в 1906 году. Они заметили, что добавление вареного и профильтрованного дрожжевого экстракта значительно ускоряет спиртовое брожение в некипяченых дрожжевых экстрактах. Они назвали неопознанный фактор, ответственный за этот эффект, коферментом . В результате долгой и сложной очистки от дрожжевых экстрактов этот термостабильный фактор был идентифицирован Гансом фон Эйлер-Челпином как нуклеотидный фосфат сахара . В 1936 году немецкий ученый Отто Генрих Варбург показал функцию нуклеотидного кофермента в переносе гидрида и идентифицировал никотинамидную часть как место окислительно-восстановительных реакций.

Витаминные предшественники НАД + были впервые идентифицированы в 1938 году, когда Конрад Эльвехджем показал, что печень обладает активностью «против черного языка» в форме никотинамида. Затем, в 1939 году, он представил первые убедительные доказательства того, что ниацин используется для синтеза НАД + . В начале 1940-х годов Артур Корнберг первым обнаружил фермент в биосинтетическом пути. В 1949 году американские биохимики Моррис Фридкин и Альберт Л. Ленингер доказали, что НАДН связывает метаболические пути, такие как цикл лимонной кислоты, с синтезом АТФ при окислительном фосфорилировании. В 1958 году Джек Прейсс и Филип Хэндлер открыли промежуточные продукты и ферменты, участвующие в биосинтезе НАД + ; вторичный синтез из никотиновой кислоты называется путем Прейсс-Хэндлера. В 2004 году Чарльз Бреннер и его сотрудники открыли путь никотинамид-рибозидкиназы к НАД + .

Не-окислительно-восстановительная роль НАД (Ф) была обнаружена позже. Первым, что было выявлено, было использование НАД + в качестве донора АДФ-рибозы в реакциях АДФ-рибозилирования, наблюдавшихся в начале 1960-х годов. Исследования 1980-х и 1990-х годов выявили активность метаболитов НАД + и НАДФ + в передаче сигналов в клетке — например, действие циклической АДФ-рибозы , которое было обнаружено в 1987 году.

Метаболизм оставался областью интенсивных исследований в 21 веке, интерес к которым возрос после открытия в 2000 году НАД + -зависимых протеин-деацетилаз, называемых сиртуинами , Шинитиро Имаи и его коллегами в лаборатории Леонарда П. Гуаренте . В 2009 году Имаи предложил гипотезу «NAD World», согласно которой ключевыми регуляторами старения и долголетия у млекопитающих являются сиртуин 1 и первичный синтезирующий NAD + фермент никотинамидфосфорибозилтрансфераза (NAMPT). В 2016 году Имаи расширил свою гипотезу до «NAD World 2.0», который постулирует, что внеклеточный NAMPT из жировой ткани поддерживает NAD + в гипоталамусе (контрольный центр) в сочетании с миокинами из клеток скелетных мышц .

Акцепторы электронов

Никотинамид аденин динуклеотид

Ферменты дегидрогеназы переносят электроны с субстрата на переносчик электронов; какой носитель используется, зависит от протекающей реакции. Обычными акцепторами электронов, используемыми в этом подклассе, являются НАД + , ФАД и НАДФ + . Электронные носители восстанавливаются в этом процессе и считаются окислителями субстрата. Электронные носители — это коферменты , которые часто называют «окислительно-восстановительными кофакторами».

НАД +

НАД + , или никотинамидадениндинуклеотид, представляет собой динуклеотид, содержащий два нуклеотида. Один из нуклеотидов, который он содержит, представляет собой адениновую группу, а другой — никотинамид. Чтобы восстановить эту молекулу, к 6-углеродному кольцу никотинамида необходимо добавить водород и два электрона; один электрон добавляется к углероду напротив положительно заряженного азота, вызывая перегруппировку связей внутри кольца, чтобы дать азоту больше электронов; в результате он потеряет свой положительный заряд. Другой электрон «похищается» у дополнительного водорода, оставляя ион водорода в растворе.

НАД + в основном используется в катаболических путях, таких как гликолиз , которые расщепляют молекулы энергии с образованием АТФ. Отношение НАД + к НАДН в клетке поддерживается на очень высоком уровне, что делает его доступным для использования в качестве окислителя.

Никотинамид аденозин динуклеотид фосфат

НАДФ +

НАДФ + отличается от НАД + только добавлением фосфатной группы к 5-членному углеродному кольцу аденозина. Добавление фосфата не изменяет способность переносчика электронов к переносу. Фосфатная группа создает достаточный контраст между двумя группами, которые они связывают с активным центром разных ферментов, обычно катализируя различные типы реакций.

Эти два переносчика электронов легко различимы ферментами и участвуют в очень разных реакциях. НАДФ + в основном функционирует с ферментами, которые катализируют анаболические или биосинтетические пути. В частности, НАДФН будет действовать как восстанавливающий агент в этих реакциях, приводя к НАДФ + . Это пути преобразования субстратов в более сложные продукты с использованием АТФ. Причина наличия двух отдельных переносчиков электронов для анаболических и катаболических путей связана с регуляцией метаболизма. Отношение НАДФ + к НАДФН в клетке поддерживается довольно низким, так что НАДФН легко доступен в качестве восстанавливающего агента; он чаще используется в качестве восстановителя, чем НАДФ + в качестве окислителя.

FAD

Флавин аденин динуклеотид

FAD , или флавинадениндинуклеотид, представляет собой простетическую группу (неполипептидная единица, связанная с белком, который необходим для функционирования), которая состоит из аденинового нуклеотида и флавинмононуклеотида. ФАД — уникальный акцептор электронов. Его полностью восстановленная форма — это FADH 2 (известная как форма гидрохинона), но FAD также может быть частично окислен как FADH путем восстановления или окисления FADH 2 . Дегидрогеназы обычно полностью восстанавливают FAD до FADH 2 . Производство FADH редко.

Атомы азота с двойной связью в FAD делают его хорошим акцептором для отвода двух атомов водорода от подложки. Поскольку для этого требуется два атома, а не один, FAD часто участвует в образовании двойной связи во вновь окисленном субстрате. FAD уникален, потому что он восстанавливается двумя электронами и двумя протонами, в отличие от NAD + и NADP, которые принимают только один протон.

С4-фотосинтез

С4-фотосинтез — фотосинтез, при котором первым продуктом являются четырехуглеродные (С4) соединения. В 1965 году было установлено, что у некоторых растений (сахарный тростник, кукуруза, сорго, просо) первыми продуктами фотосинтеза являются четырехуглеродные кислоты. Такие растения назвали С4-растениями. В 1966 году австралийские ученые Хэтч и Слэк показали, что у С4-растений практически отсутствует фотодыхание и они гораздо эффективнее поглощают углекислый газ. Путь превращений углерода в С4-растениях стали называть путем Хэтча-Слэка.

Для С4-растений характерно особое анатомическое строение листа. Все проводящие пучки окружены двойным слоем клеток: наружный — клетки мезофилла, внутренний — клетки обкладки. Углекислый газ фиксируется в цитоплазме клеток мезофилла, акцептор — фосфоенолпируват (ФЕП, 3С), в результате карбоксилирования ФЕП образуется оксалоацетат (4С). Процесс катализируется ФЕП-карбоксилазой. В отличие от РиБФ-карбоксилазы ФЕП-карбоксилаза обладает большим сродством к СО2 и, самое главное, не взаимодействует с О2. В хлоропластах мезофилла много гран, где активно идут реакции световой фазы. В хлоропластах клеток обкладки идут реакции темновой фазы.

Оксалоацетат (4С) превращается в малат, который через плазмодесмы транспортируется в клетки обкладки. Здесь он декарбоксилируется и дегидрируется с образованием пирувата, СО2 и НАДФ·Н2.

Пируват возвращается в клетки мезофилла и регенерирует за счет энергии АТФ в ФЕП. СО2 вновь фиксируется РиБФ-карбоксилазой с образованием ФГК. Регенерация ФЕП требует энергии АТФ, поэтому нужно почти вдвое больше энергии, чем при С3-фотосинтезе.

 

Строение С4-растений:1 — наружный слой — клетки мезофилла; 2 — внут­ренний слой — клетки обкладки; 3 — «Кранц-анатомия»; 4, 5 — хлоро­пласты; 4 — много­числен­ные граны, крахмала мало; 5 — немного­числен­ные граны, крахмала много.

С4-фотосинтез:1 — клетка мезофилла; 2 — клетка обкладки проводящего пучка.

   

Меры предосторожности и побочные эффекты

Добавки NAD, как правило, хорошо переносятся и, по-видимому, не представляют большого риска побочных эффектов при использовании в течение примерно от 12 до 24 недель. Однако некоторые побочные эффекты все еще возможны и могут включать тошноту, усталость, головные боли, диарею, дискомфорт в желудке и расстройство желудка. Поэтому рекомендуем принимать добавки NAD под контролем врача или нутрициолога.

Заключительные мысли

Что такое NAD? Он обозначает никотинамидадениндинуклеотид, который является коферментом, обнаруженным в клетках всех живых существ.
Лечение добавками NAD недавно привлекло внимание как потенциальное антивозрастное средство.
Никотинамид рибозид (NR), по-видимому, является наиболее важным предшественником никотинамидадениндинуклеотида, который способствует повышению уровня. NR — это альтернативная форма витамина B3, которую можно принимать в качестве добавки.
Вот как естественным образом повысить уровень: употреблять коровье молоко, дрожжи и пиво (умеренно); есть продукты с белком и витаминами группы В; быстрый; Регулярно делайте физические упражнения; Избегайте высокого потребления алкоголя.

Вам также будет интересно:

Витамины и минералы для фертильности и при бесплодии

Как похудеть при поликистозе

Функции железа в организме женщин и мужчин

Нехватка магния в организме: симптомы и признаки

Золотарник – лечебные свойства и противопоказания

Последовательность фотосинтеза воды

Процесс фотосинтеза состоит из двух фаз: световой и темновой. Фотолиз осуществляется в рамках световой фазы.

Световая фаза фотосинтеза

В листьях растений содержатся хлоропласты, полные особых пигментов:

  1. Хлорофилл — значим только для фотосинтеза. Его содержится огромное количество (около 400 молекул).
  2. Каротиноиды — поглощают коротковолновой солнечный свет, передают хлорофиллу энергию, защищают его от окисления кислородом, который выделяется при фотосинтезе.

Примечание

На количество хлорофилла влияет концентрация тяжелых металлов (например, меди, цинка, марганца) и количество углерода в листьях растений.

Фотолиз происходит только в 1% молекул хлорофилла. Все другие собирают свет, объединяясь и становясь антенными комплексами. Собирая свет, молекулы хлорофилла приходят в возбуждение. Оно передается в реакционные центры. В центрах есть две фотосистемы. В каждой из них — особые молекулы хлорофилла (в первой P680, а во второй P700). Они принимают световые кванты конкретной длины — 680 и 700 нм. При этом каждая система выделяет один электрон на более высокий уровень.

Первая фотосистема способствует восстановлению количества электронов при посредстве переносчиков из второй системы. А вторая система забирает у воды электрон, тем самым давая начало ее фотолизу (распаду\расщеплению) на ионы водорода и кислород. Кислорода выделяется очень много. Он является побочным продуктом, высвобождается в атмосферу. Водород остается и накапливается в мембране, чтобы продолжить участвовать в дальнейших реакциях уже в темновой фазе.

Основные этапы фотосинтеза воды:

  1. На хлорофилл действует фотон света. Хлорофилл начинает выделять электроны. Те из них, которые заряжены отрицательно, собираются на мембране. Электроны в хлорофилле заканчиваются. Световой квант воздействует дальше — на воду, что вызывает собственно фотолиз, то есть распад молекул воды.
  2. Протоны водорода (заряжены положительно) тоже скапливаются на мембране. Между ними и отрицательными электронами зажимается тилакоид («мешочек» с мембраной в хлоропласте). Начинается производство кислорода (гидроксильными ионами).
  3. Затем специальная группа ферментов аденозинтрисфосфатсинтаза (АТФ-синтаза) доставляет протоны в ткани, где их подхватывает еще одна особая группа, которая специально предназначена для работы в углеводных реакциях — никотинамиддинуклеотидфосфат (НАДФ).

Темновая фаза фотосинтеза

Она проходит после фотолиза и уже без участия света. В этот период восстанавливается глюкоза (благодаря растворенному в воде углекислому газу, НАДФ и АТФ) — цикл Кальвина (процесс открыл ученый по фамилии Кальвин).

Здесь участвует запасенная в предыдущей фазе энергия.

Место проведения реакций темновой фазы — строма хлоропластов. Углерод поступает туда через устьица.

Примечание

Фотолиз, проходящий в световой фазе, готовит все необходимые вещества для будущей реализации темновой фазы.

Избыток глюкозы при его возникновении будет отложен в виде крахмала (запасное питательное вещество для всего растения).

Также на этом этапе образуются нуклеотиды, спирты, аминокислоты.

Функция

НАД + в НАДН.

FMN в FMNH 2 .

CoQ в CoQH 2 .

Комплекс I является первым ферментом . В цепи переноса электронов есть три фермента, передающих энергию, — НАДН: убихинон оксидоредуктаза (комплекс I), кофермент Q — цитохром с редуктаза (комплекс III) и цитохром с оксидаза (комплекс IV). Комплекс I — самый крупный и сложный фермент цепи переноса электронов.

Реакция, катализируемая комплексом I:

НАД + Н + + CoQ + 4H + на входе → НАД + + CoQH 2 + 4H + на выходе

В этом процессе комплекс перемещает четыре протона через внутреннюю мембрану на молекулу окисленного НАДН , помогая создать разность электрохимических потенциалов, используемую для производства АТФ . Комплекс I Escherichia coli (НАДН-дегидрогеназа) способен перемещать протоны в том же направлении к установленному Δψ , что показывает, что в испытанных условиях связывающим ионом является H + . Наблюдался транспорт Na + в противоположном направлении, и хотя Na + не был необходим для каталитической активности или активности транспорта протонов, его присутствие увеличивало последнее. H + был перемещен комплексом Paracoccus denitrificans I, но в этом случае на транспорт H + не влиял Na + , и транспорт Na + не наблюдался. Возможно, E.coli , комплекс I имеет два участка энергии связи (один Na + не зависит , а другой Na + зависит), как это наблюдалось для Rhodothermus Marinus комплекса I, в то время как соединительный механизм из P. denitrificans фермент полностью Na + не зависит . Также возможно, что другой переносчик катализирует захват Na + . Передача энергии комплексом I с помощью протонной перекачки не может быть исключительной для фермента R. marinus . Антипортовая активность Na + / H +, по- видимому, не является общим свойством комплекса I. Однако существование Na + -транслокационной активности комплекса I все еще остается под вопросом.

Реакция может быть обращена вспять — это называется восстановлением NAD + с помощью аэробного сукцината убихинолом — в присутствии высокого мембранного потенциала, но точный каталитический механизм остается неизвестным. Движущей силой этой реакции является потенциал на мембране, который может поддерживаться либо за счет гидролиза АТФ, либо за счет комплексов III и IV во время окисления сукцината.

Комплекс I может играть роль в запуске апоптоза . Фактически, была показана корреляция между митохондриальной активностью и запрограммированной гибелью клеток (PCD) во время развития соматического эмбриона.

В результате окисления двух молекул НАДН до НАД +, три молекулы АТФ могут быть произведены Комплексом IV ниже по течению дыхательной цепи.

Оцените статью
Рейтинг автора
5
Материал подготовил
Андрей Измаилов
Наш эксперт
Написано статей
116
Добавить комментарий