Серин

Продукты, содержащие серин

Ниже приведены основные продукты, содержащие серин. Для того, чтобы было легче сравнивать, привожу данные о том, сколько нужно съесть этого продукта, чтобы получить суточную норму серина. Естественно, это условные цифры — никто не будет есть ежедневно по 2 кг петрушки, просто нужно рационально выстраивать свое питание, чтобы в совокупности вы могли получить нужную долю этой аминокислоты (и всех остальных — тоже!)

В нашей пище серин содержится в продуктах и животного, и растительного происхождения. Но не забывайте, что он не обязательно должен попадать в организм с пищей (его наш организм может выработать и сам), но вот усваивается и нормально работает он лишь при наличии витамина В12, содержащемся в основном в мясных продуктах.

Топ-30 продуктов животного происхождения, содержащих серин

Суточная потребность в серине — 3 г.

  Продукт Серин, г
в 100 г продукта
Сколько нужно съесть в день, г
1 Молочная пахта, сухой порошок 1,87 160
2 Сыр твердый (пармезан, швейцарский, камамбер) 1,69-1,11 178-207
3 Говядина, приготовленная 1,32-1,04 227-288
4 Сыр. Фета 1,17 256
5 Тунец полосатый, запеченный 1,15 261
6 Кижуч, вареный 1,12 268
7 Форель запеченная 1,09 275
8 Тунец полосатый, консервы в масле 1,08 278
9 Кета запеченная 1,05 286
10 Тунец голубой, запеченный 1,05 286
11 Яйцо куриное (жареное, вареное, сырое, омлет) 1,05-0,82 286-366
12 Лангусты, вареные 1,04 288
13 Лосось, консервы в собственном соку 1,02 294
14 Курица, приготовленная 1,01-0,83 297-361
15 Окунь речной, запеченный 1,01 297
16 Налим запеченный 1,01 297
17 Щука запеченная 1,01 297
18 Баранина, приготовленная 1,00-0,91 300-330
19 Индейка, жаренная 0,99 303
20 Скумбрия, консервы в собственном соку 0,95 316
21 Треска, консервы в собственном соку 0,93 323
22 Крабы королевские, вареные 0,93 323
23 Окунь морской, запеченый 0,76 395
24 Сиг, копченый 0,67 448
25 Молочная сыворотка, сухой порошок 0,62 484
26 Творог 0,58 517
27 Сельдь атлантическая, соленая 0,58 517
28 Молоко овечье 0,49 612
29 Молоко сгущенное, с сахаром 0,43 698
30 Йогурт 0,25-0,22 1 200—1 364

Нужно знать, что в процессе приготовления количество серина (как и других аминокислот) в продукте изменяется. Например:

  • в тушеном мясе серина на 10% больше, чем в жареном и на 35-40% больше, чем в сыром;
  • в приготовленной (вареной, запеченой) рыбе серина на 25-30% больше, чем в сырой;
  • при варке яиц количество серина не изменяется, а вот в жареных его на 5-10% больше, а в омлете — на 15-20% меньше чем в сыром;
  • в темном мясе птицы (курица, индейка и др.) серина чуть больше, чем в белом, а в жареной птице — на 10% больше, чем в сырой;
  • Морепродукты (устрицы, лангусты, омары и т.д.) при нагревании теряют большую часть серина (например, в вареных или запеченых устрицах его вообще нет, хотя в свежих было 0,42 г серина в 100 г продукта).

Топ-30 продуктов растительного происхождения, содержащих серин

Суточная потребность в серине — 3 г.

  Продукт Серин, г
в 100 г продукта
Сколько нужно съесть в день, г
1 Соя 2,30 130
2 Семечки тыквенные 1,48 203
3 Чечевица 1,31 229
4 Арахис 1,27 236
5 Фисташки 1,21 248
6 Бобы садовые 1,20 250
7 Фасоль 1,20 251
8 Кунжут 1,10 273
9 Горох 1,10 274
10 Семечки подсолнуха 1,08 279
11 Миндаль 0,95 316
12 Грецкий орех 0,91 329
13 Кешью 0,85 353
14 Кедровый орех 0,84 357
15 Овсянка 0,82 366
16 Бразильский орех 0,78 385
17 Рис (черный, коричневый, белый) 0,78-0,37 385-811
18 Фундук 0,70 428
19 Просо (пшено) 0,64 467
20 Гречка 0,46 652
21 Перловка (ячмень) 0,46 658
22 Макадамия 0,42 716
23 Кукуруза 0,32 929
24 Капуста брюссельская 0,20 1 500
25 Курага 0,19 1 571
26 Хрен 0,19 1 579
27 Чеснок 0,19 1 579
28 Укроп, зелень 0,16 1 899
29 Петрушка, зелень 0,15 2 069
30 Инжир сушеный 0,14 2 098

До 0,1 г серина можно найти также в 100 г некоторых других продуктов:

  • черной смородине
  • картофеле,
  • грибах веренках,
  • зеленом луке и луке шнитт,
  • капусте брокколи и цветной,
  • спарже,
  • шпинате,
  • базилике,
  • ламинарии,
  • авокадо.

Основные статьи: Аминокислоты,Протеиногенные аминокислоты (α-аминокислоты)

См. также другие материалы про активное долголетие

Клиническое значение

Расстройства, связанные с недостаточностью серина, представляют собой редкие дефекты биосинтеза аминокислоты L- серина. В настоящее время зарегистрированы три нарушения: дефицит 3-фосфоглицератдегидрогеназы, дефицит 3-фосфосеринфосфатазы и дефицит фосфосерин-аминотрансферазы. Эти ферментные дефекты приводят к тяжелым неврологическим симптомам, таким как врожденная микроцефалия и тяжелая психомоторная отсталость, а, кроме того, у пациентов с дефицитом 3-фосфоглицератдегидрогеназы к трудноизлечимым приступам. Эти симптомы в различной степени реагируют на лечение L- серином, иногда в сочетании с глицином. Ответ на лечение варьируется, а долгосрочные и функциональные результаты неизвестны. Чтобы обеспечить основу для улучшения понимания эпидемиологии, корреляции генотип / фенотип и исхода этих заболеваний, их влияния на качество жизни пациентов, а также для оценки диагностических и терапевтических стратегий, некоммерческой организацией International Working был создан реестр пациентов. Группа по расстройствам, связанным с нейротрансмиттерами (iNTD).

Исследования для терапевтического использования

Классификация L- серина как незаменимой аминокислоты стала рассматриваться как условная, поскольку позвоночные животные, у которых есть люди, не всегда могут синтезировать оптимальные количества в течение всей продолжительности жизни. L- серин проходит одобренные FDA клинические испытания на людях в качестве возможного средства лечения бокового амиотрофического склероза, БАС (идентификатор ClinicalTrials.gov: NCT01835782). Мета-анализ 2011 года показал, что дополнительный саркозин оказывает средний эффект на негативные и общие симптомы. Также есть доказательства того, что L- серин может играть терапевтическую роль при диабете.

D- серин изучается на грызунах как потенциальное средство от шизофрении. D- серин также был описан как потенциальный биомаркер для ранней диагностики болезни Альцгеймера (БА) из-за относительно высокой его концентрации в спинномозговой жидкости вероятных пациентов с БА.

Типы

Типы включают те, которые действуют непосредственно как рецепторы ( рецепторный протеин серин / треонинкиназа ) и внутриклеточные сигнальные пептиды и протеины . Из последних к типам относятся:

Номер ЕС название Описание
СК2, также известный под неправильным названием казеинкиназа 2 был обнаружен в 1954 году Бернеттом и Кеннеди.
Протеинкиназа А состоит из двух доменов: небольшого домена с несколькими β-листовыми структурами и большого домена, содержащего несколько α-спиралей . Сайты связывания для субстрата и АТФ расположены в каталитической щели между доменами (или долями). Когда АТФ и субстрат связываются, две доли вращаются таким образом, что конечная фосфатная группа АТФ и целевая аминокислота субстрата перемещаются в правильные положения для каталитической реакции.
Протеинкиназа C (PKC) фактически представляет собой семейство протеинкиназ, состоящее из ~ 10 изоферментов . Они делятся на три подсемейства: обычные (или классические), новые и нетипичные в зависимости от их требований к вторичному посреднику.
Мос / раф киназы являются частью семейства киназ MAPKK и активируются факторами роста. Фермент действует, чтобы стимулировать рост клеток. Ингибирование Raf стало мишенью для новых антиметастатических противораковых препаратов, поскольку они ингибируют каскад MAPK и уменьшают пролиферацию клеток.
Митоген-активированные протеинкиназы (МАРК) отвечают на внеклеточные стимулы (митогены) и регулируют различные клеточные активности, такие как экспрессия генов, митоз, дифференцировка и выживаемость / апоптоз клеток.
Ca2 + / кальмодулин-зависимые протеинкиназы или CaM-киназы (CAMK) в первую очередь регулируются комплексом Ca 2+ / кальмодулин .
Киназа фосфорилазы фактически была первой обнаруженной протеинкиназой Ser / Thr (в 1959 году Krebs et al. ).
Протеинкиназа B, также известная как киназа AKT V-Akt ген был идентифицирован как онкоген из ретровируса AKT8. Ген кодирует протеинкиназу. Человеческие гомологи онкогенного белка AKT8 были идентифицированы в 1987 г. К 1995 г. было обнаружено, что киназы Akt действуют как митоген-активируемые киназы ниже рецепторов клеточной поверхности, которые активируют фосфоинозитид-3-киназу . Существуют три гена akt человека. Все три киназы Akt регулируют пролиферацию клеток, и Akt2 особенно важен для действия инсулина в клетках. Основной мишенью киназ Akt является киназа-3 гликогенсинтазы .
Пелле представляет собой серин / треониновые киназы, которые могут фосфорилировать себя, а также Tube и Toll.

Определение аминокислот

В качестве общей реакции на аминокислоты чаще всего применяют цветную реакцию с нингидрином (см.), который при нагревании дает с разными аминокислотами фиолетовое окрашивание различных оттенков. Применяют также реактив Фолина (1,2-нафтохинон-4-сульфоиово-кислый натрий), дезаминирование азотистой кислотой с газометрическим определением выделяющегося азота по Ван-Слайку (см. Ван-Слайка методы).

Определение отдельных аминокислот, а также аминокислотного состава белков и свободных аминокислот крови и других жидкостей и тканей организма обычно производят методами хроматографии на бумаге или на ионообменных смолах (см. Хроматография) или электрофореза (см.). Эти методы позволяют качественно и количественно определять малые количества (доли миллиграмма) любых аминокислот с применением эталонных образцов этих соединений в качестве «свидетелей» или стандартов. Обычно пользуются автоматическими анализаторами аминокислот (см. Автоанализаторы), проводящими за несколько часов полный аминокислотный анализ образцов, содержащих всего несколько миллиграммов аминокислоты. Еще более быстрым и чувствительным методом определения аминокислоты является газовая хроматография их летучих производных.

Аминокислоты, поступающие в организм человека и животных с пищей, главным образом в виде пищевого белка, занимают центральное место в азотистом обмене (см.) и обеспечивают синтез в организме его собственных белков и нуклеиновых кислот, ферментов, многих коферментов, гормонов и других биологически важных веществ; в растениях из аминокислот образуются алкалоиды (см.).

В крови человека и животных в норме поддерживается постоянный уровень содержания аминокислот в свободном виде и в составе небольших пептидов. В плазме крови человека в среднем содержится 5—6 мг азота аминокислот (обычно называемого аминоазотом) на 100 мл плазмы (см. Азот остаточный). В эритроцитах содержание аминоазота в 11/2—2 раза выше, в клетках органов и тканей оно еще выше. В сутки с мочой выделяется около 1 г аминокислот(табл. 3). При обильном и несбалансированном белковом питании, при нарушении функции почек, печени и других органов, а также при некоторых отравлениях и наследственных нарушениях обмена аминокислот содержание их в крови повышается (гипераминоацидемия) и с мочой выделяются заметные количества аминокислот. (см. Аминоацидурия).

Таблица 3. Содержание свободных аминокислот в плазме крови и в моче человека
Аминокислота Плазма крови (мг %) Моча за 24 часа (мг)
Азот аминокислот 5,8 50-75
Алании 3,4 21-71
Аргинин 1,62
Аспарагиновая кислота 0,03 <10
Валин 2,88 4-6
Гистидин 1,38 113-320
Глицин 1,5 68-199
Глутаминовая кислота 0,70 8-40
Изолейцин 1,34 14-28
Лейцин 1,86 9-26
Лизин 2,72 7-48
Метионин 0,52 <5-10
Орнитин 0,72
Пролив 2,36 <10
Серии 1,12 27-73
Тирозин 1,04 15-49
Треонин 1,67 15-53
Триптофан 1,27
Цистин (+цистеин) 1,47 10-21

Бизнес и финансы

БанкиБогатство и благосостояниеКоррупция(Преступность)МаркетингМенеджментИнвестицииЦенные бумагиУправлениеОткрытые акционерные обществаПроектыДокументыЦенные бумаги — контрольЦенные бумаги — оценкиОблигацииДолгиВалютаНедвижимость(Аренда)ПрофессииРаботаТорговляУслугиФинансыСтрахованиеБюджетФинансовые услугиКредитыКомпанииГосударственные предприятияЭкономикаМакроэкономикаМикроэкономикаНалогиАудитМеталлургияНефтьСельское хозяйствоЭнергетикаАрхитектураИнтерьерПолы и перекрытияПроцесс строительстваСтроительные материалыТеплоизоляцияЭкстерьерОрганизация и управление производством

Где искать незаменимые аминокислоты

Меж тем список этих полезных веществ гораздо шире: в природе насчитывается примерно 5 сотен аминокислот. И большинство из них необходимы для здоровой жизни. Часть этих элементов являются активными компонентами спортивного питания, биодобавок, медпрепаратов, а также используются в качестве добавок к кормам для животных.

Практически полный комплекс незаменимых аминокислот содержат в себе:

  • тыквенные семечки;
  • фисташки;
  • кешью;
  • горох;
  • картофель;
  • спаржа;
  • гречка;
  • соя;
  • чечевица.

Другие полезные источники аминокислот: яйца, молоко, мясо (говядина, свинина, баранина, курятина), рыба (треска, судак), разные сорта сыров.

Классификация аминокислот

Характерные свойства отдельных Аминокислот определяются боковой цепью, то есть радикалом, стоящим у α-углеродного атома. В зависимости от строения этого радикала аминокислоты подразделяют на алифатические (к ним относится большинство аминокислот), ароматические (фенилаланин и тирозин), гетероциклические (гистидин и триптофан) и иминокислоты (см.), у которых атом азота, стоящий при α-углеродном атоме, соединен с боковой цепью в пирролидиновое кольцо; к ним относятся пролин и оксипролин (см. Пролин).

По числу карбоксильных и аминных групп аминокислоты делят следующим образом.

Моноаминомонокарбоновые аминокислоты содержат одну карбоксильную и одну аминную группы; к ним относится большая часть аминокислот (их рI лежит ок. рН 6).

Моноаминодикарбоновые аминокислоты содержат две карбоксильные и одну аминную группы. Аспарагиновая и глутаминовая кислота (см.) обладают слабокислыми свойствами.

Диаминомонокарбоновые кислоты — аргинин (см.), лизин (см.), гистидин (см.) и орнитин — в водном растворе диссоциируют преимущественно как основания.

По химическому составу замещающих групп различают: оксиаминокислоты (содержат спиртовую группу) — серин и треонин (см.), серосодержащие аминокислоты (содержат в своем составе атомы серы) — цистеин, цистин (см.) и метионин (см.); амиды (см.) дикарбоновых аминокислот — аспарагин (см.) и глутамин (см.) и тому подобное Аминокислоты с углеводородным радикалом, например аланин, лейцин, валин и другие, придают белкам гидрофобные свойства; если радикал содержит гидрофильные группы, как, например, у дикарбоновых аминокислот, они сообщают белку гидрофильность.

Помимо уже упомянутых аминокислот (см. таблицу и соответствующие статьи), в тканях человека, животных, растений и у микроорганизмов найдено еще более 100 аминокислот, многие из которых играют важную роль в живых организмах. Так, орнитин и цитруллин (относятся к диаминокарбоновым аминокислотам) играют важную роль в обмене веществ, в частности в синтезе мочевины у животных (см. Аргинин, Мочевина). В организмах найдены высшие аналоги глутаминовой кислоты: α-аминоадипиновая кислота с б атомами углерода и α-аминопимелиновая кислота с 7 атомами углерода. В составе коллагена и желатина найден оксилизин:

имеющий два асимметрических атома углерода. Из алифатических моноаминомонокарбоновых аминокислот встречаются α-аминомасляная кислота, норвалин (α-аминовалериановая кислота) и норлейцин (α-ампнокапроновая кислота). Последние две получены синтетически, но не встречаются в составе белков. Гомосерин (α-амино-γ-оксимасляная кислота) является высшим аналогом серина. Соответственно α-амино-γ-тиомасляная кислота, или гомоцистеин, является подобным аналогом цистеина. Две последние аминокислоты наряду с лантионином:

[НООС—CH(NH2)—СН2—S-CH2—CH(NH2)—COOH]

и цистатионином:

[НООС—CH(NH2)—CH2—S—СН2—СН2—CH(NH2)—COOH]

принимают участие в обмене серосодержащих аминокислот 2,4-Диоксифенилаланин (ДОФА) является промежуточным продуктом обмена фенилаланина (см.) и тирозина (см.). Из тирозина образуется такая аминокислота, как 3,5-дийодтирозин — промежуточный продукт образования тироксина (см.). В свободном состоянии и в составе некоторых природных веществ встречаются аминокислоты, метилированные (см. Метилирование) по азоту: метилглицин, или саркозин [CH2(NHCH3) COOH], а также метилгистидин, метилтриптофан, метиллизин. Последний недавно обнаружен в составе ядерных белков — гистонов (см.). Описаны также ацетилированные производные аминокислот, в том числе ацетиллизин составе гистонов.

Помимо α-аминокислот в природе, главным образом в свободном виде и в составе некоторых биологически важных пептидов, встречаются Аминокислот, содержащие аминогруппу у других атомов углерода. К ним относятся β-аланин (см. Аланин), γ-аминомасляная кислота (см. Аминомасляные кислоты), играющая важную роль в функционировании нервной системы, δ-аминолевулиновая кислота, являющаяся промежуточным продуктом синтеза порфиринов. К аминокислотам относят также таурин (H2N—CH2—CH2—SO3H), образующийся в организме в процессе обмена цистеина.

Суточная потребность организма в серине

Суточная потребность организма взрослого человека в серине составляет около 3 граммов.

Следует понимать, что серин — заменимая аминокислота, поэтому не обязательно потреблять ее непосредственно из продуктов. Однако в случае недостатка белковой пищи в рационе, серину будет не из чего образовываться — со всеми вытекающими отсюда последствиями

Поэтому так важно соблюдать сбалансированное питание

Особенно важно обеспечивать нормальное количество серина для тех, кто занят умственной работой, обучением, освоением нового, творчеством. И еще

Для нормальной работы серина крайне важен витамин В12 — он поступает в наш организм только с пищей (или в составе аптечных витаминных комплексов) и содержится преимущественно в пище животного происхождения (в печени, мясе, субпродуктах, сырах). Не очень много его в молочных продуктах, а в растительных он присутствует в минимальных количествах, да и то лишь в тех, что выращены вдали от цивилизации с ее удобрениями и пестицидами, так что вегетарианцам, живущим не в тайге, желательно принимать витаминные комплексы, в которых есть витамин В12

И еще. Для нормальной работы серина крайне важен витамин В12 — он поступает в наш организм только с пищей (или в составе аптечных витаминных комплексов) и содержится преимущественно в пище животного происхождения (в печени, мясе, субпродуктах, сырах). Не очень много его в молочных продуктах, а в растительных он присутствует в минимальных количествах, да и то лишь в тех, что выращены вдали от цивилизации с ее удобрениями и пестицидами, так что вегетарианцам, живущим не в тайге, желательно принимать витаминные комплексы, в которых есть витамин В12.

Химические свойства

Серин – это полярная гидроксиаминокислота. Вещество имеет два оптических изомера, L и D. D-изомер образуется из L-изомера под действием специфического фермента серин-рацемазы. Рацемическая формула Серина: C3H7N1O3 или HO2C-CH(NH2)CH2OH. Структурная формула Серина подробнее рассмотрена в статье в Википедии. Молекулярная масса соединения = 105,1 грамм на моль, вещество плавится при 228 градусах Цельсия. В биохимии используют следующие сокращения для обозначения данной аминокислоты: Сер, Ser, S.

Впервые средство было выделено из шелка, так как именно в белках данного материала вещество присутствует в наибольшем количестве. Данное химическое соединение относят к классу заменимых аминокислот, так как оно может синтезироваться в организме человека, например из гликозина – 3-фосфоглицерата. По своим физическим свойствам средство – это белый кристаллический порошок, обладающий слабым кисловатым вкусом.

Вещество принимает активное участие в метаболических процессах, протекающих в организме, построении природных белков, синтезе других аминокислот (реакция декарбоксилирования Серина). В промышленных масштабах его получают с помощью реакции ферментации. В год производят около 100-1000 т вещества. В лабораторных условиях хим. соединение можно получить из метилакрилата.

Справочная информация

ДокументыЗаконыИзвещенияУтверждения документовДоговораЗапросы предложенийТехнические заданияПланы развитияДокументоведениеАналитикаМероприятияКонкурсыИтогиАдминистрации городовПриказыКонтрактыВыполнение работПротоколы рассмотрения заявокАукционыПроектыПротоколыБюджетные организацииМуниципалитетыРайоныОбразованияПрограммыОтчетыпо упоминаниямДокументная базаЦенные бумагиПоложенияФинансовые документыПостановленияРубрикатор по темамФинансыгорода Российской Федерациирегионыпо точным датамРегламентыТерминыНаучная терминологияФинансоваяЭкономическаяВремяДаты2015 год2016 годДокументы в финансовой сферев инвестиционной

Что такое серин

Название «серин» в переводе с латыни обозначает «шелк», а все потому, что впервые эта аминокислота была выведена Э. Крамером в 1865 году из белков, присутствующих в натуральном шелке. Изучение химической структуры серина началось в 1902 году. С тех пор и известно об уникальных свойствах этого вещества, объединившего в себе свойства аминокислоты и спирта.

Серин не входит в число незаменимых аминокислот, но он чрезвычайно важен для правильного обмена веществ и образования пиримидинов и пуринов – веществ, от которых зависит формирование генетического кода. Также серин обеспечивает серьезную поддержку иммунной системе, способствует ее нормальному функционированию.

В человеческом организме эта аминокислота присутствует в форме L-изомера и имитирует действие естественного антипсихотического соединения, что делает ее полезной в лечении психических расстройств. Хотя серин обладает рядом достоинств, но все же его основное «задание» – способствовать нормальной работе центральной нервной системы и мозга. Недостаток аминокислоты может привести к истощению (вплоть до полного исчезновения) миелиновых оболочек, которые защищают нервные окончания в мозге. Если такое произойдет, организм перестанет передавать сигналы к разным частям тела.

Также эта аминокислота необходима для получения триптофана, который, в свою очередь, важен для производства серотонина – гормона счастья. Серотонин используется мозгом для регулирования настроения, снятия нервозности и борьбы с депрессивными состояниями. Отсутствие адекватных пропорций любого из этих веществ ведет к серьезным психоэмоциональным нарушениям.

Эта чрезвычайно реактивная аминокислота содержится во всех клеточных мембранах. Она значима для метаболизма липидов и жирных кислот, роста мышц. Играет жизненно важную роль в производстве иммуноглобулинов и антител, является неотъемлемым компонентом белков мозга и нервных оболочек. Важна для синтеза мышечных тканей, участвует в создании всех четырех оснований ДНК, является донором метильных групп.

Организм использует серин в качестве материала для создания креатина, который, соединяясь с водой, придает объем мускулам. Эта аминокислота входит в состав холина, этаноламина, саркозина и фосфолипидов. Может превращаться в пируват (и наоборот), что позволяет печени и мышцам трансформировать гликоген в глюкозу. А также является «прародителем» кислородно-транспортной молекулы гемоглобина, которая придает крови красный цвет и транспортирует оксиген по всему телу. Помимо этого, имеет решающее значение в обмене веществ, участвует в биосинтезе цистеина, необходим для синтеза креатинфосфата.

В человеческом организме серин тесно связан с другими аминокислотами: помогает создавать цистеин из гомоцистеина, служит исходной молекулой для глицина. Меж тем, производство самого серина напрямую зависит от наличия в организме витаминов В3, В6 и фолиевой кислоты.

Серин и глицин – взаимозаменяемые аминокислоты. Когда тело не получает достаточного количества первого вещества, оно начинает использовать глицин и треонин. Однако для этого процесса также нужны витамины группы В.

Подобно другой неосновной аминокислоте – цистеину, серин является катализатором для ферментативных процессов. Кроме того, помогает усваивать креатин (важен для создания и поддержания формы мышц).

Синтез глюкозы также зависит от наличия этой аминокислоты. А потребление белковых продуктов, богатых этим веществом, помогает стабилизировать уровень сахара в крови, предупреждает колебание показателей глюкозы в плазме. Совместное воздействие серина, аланина и глицина позволяет стабилизировать сахар у диабетиков.

Эта цепочка взаимосвязей показывает, насколько важен баланс всех аминокислот и других элементов в организме.

Полезные свойства серина

Серин является одной из самых важных аминокислот. Участвует в депонировании гликогена в печени и мышцах, является важным компонентом для выработки клеточной энергии, поэтому добавки на основе L-серина зачастую употребляют спортсмены. Кроме этого серин участвует в синтезе метионина, триптофана, глицина и цистеина, а также ферментов (пептидгидролаза, эстераза) и соединений, таких как пурин, креатин, порфирин и пиримидин. Серин участвует в регуляции кортизола в мышцах, способствует росту мышечной массы, ускоряет восстановление организма после физических нагрузок, сжигает жиры, поддерживает клеточный и гуморальный иммунитет. Серин благотворно влияет на ЦНС, так как отвечает за передачу нервных импульсов в головной мозг, в том числе в гипоталамус, оказывает стимулирующее действие, нормализует функционирование головного мозга и является естественным болеутоляющим. Улучшает работу ЖКТ, повышает уровень сахара в крови, помогает усвоению витаминов или же утилизации их излишков, защищает клетки от старения. Также серин необходим для нормального жирового обмена.

В медицине серин часто используют для лечения туберкулеза, воспаления мочевыводящих путей, болезни Паркинсона и Альцгеймера, анемии, шизофрении, в рамках комплексной терапии при белково-энергетическом дефиците. А также эту аминокислоту используют при ухудшении интеллектуальной активности и памяти у людей различной возрастной категории, стрессах, депрессии, для восстановления соединительной и костной тканей, заживления ран. Помимо этого серин эффективен при нарушениях сна и настроения.

В косметологии аминокислота L-серин используется в качестве увлажняющего компонента при изготовлении различных кремов и борется с возрастными изменениями кожи, улучшает ее эластичность и внешний вид.

Несмотря на огромную пользу, аминокислота L-серин, в виде БАД и лекарственных средств имеет свои противопоказания и вред.

Роль аминокислот в питании

Человек и животные используют в обмене веществ азот, поступающий с пищей в виде аминокислоты, главным образом в составе белков, некоторых других органических соединений азота, а также аммонийные соли. Из этого азота путем процессов аминирования и трансаминирования (см. Переаминирование) в организме образуются различные аминокислоты. Некоторые аминокислоты не могут синтезироваться в животном организме, и для поддержания жизни эти аминокислоты должны обязательно поступать в организм с пищей. Такие аминокислоты называют незаменимыми. Незаменимые аминокислоты для человека: триптофан (см.), фенилаланин (см.), лизин (см.), треонин (см.), валин (см.), лейцин (см.), метионин (см.) и изолейцин (см.). Остальные аминокислоты относят к заменимым, но некоторые из них заменимы лишь условно. Так, тирозин образуется в организме только из фенилаланина и при поступлении последнего в недостаточном количестве может оказаться незаменимым. Подобно этому цистеин и цистин могут образоваться из метионина, но необходимы при недостатке этой аминокислоты. Аргинин синтезируется в организме, но скорость его синтеза может оказаться недостаточной при повышенной потребности (особенно при активном росте молодого организма). Потребность в незаменимых аминокислот изучалась в исследованиях по азотистому равновесию, белковому голоданию, учету потребляемой пищи и другое. Тем не менее потребность в них не поддается точному учету и может быть оценена лишь приблизительно. В табл. 4 приведены данные о рекомендуемых и безусловно достаточных для человека количествах незаменимых аминокислот. Потребность в незаменимых аминокислот возрастает в периоды интенсивного роста организма, при повышенном распаде белков при некоторых заболеваниях.

Таблица 4. Рекомендуемое и безусловно достаточное для человека количество незаменимых аминокислот (г в сутки)
Аминокислота Рекомендуемое количество Безусловно достаточное количество
L-Валии 0,80 1,60
L-Изолейцин 0,70 1,40
L-Лейцин 1,10 2,20
L-Лизин 0,80 1,60
L-Метионин 1,10 2,20
L-Треонин 0,50 1,00
L-Триптофан 0,25 0,50
L-Фенилалашга 1,10 2,20

Принадлежность аминокислоты к заменимым или незаменимым для различных организмов не совсем одинакова. Так, например, аргинин и гистидин, относящиеся к заменимым аминокислотам для человека, незаменимы для кур, а гистидин также для крыс и мышей. Аутотрофные организмы (см.), к которым относятся растения и многие бактерии, способны синтезировать все необходимые аминокислоты. Однако ряд бактерий нуждается в наличии тех или иных аминокислот в культуральной среде. Известны виды или штаммы бактерий, избирательно нуждающиеся в наличии определенных аминокислот. Такие мутантные штаммы, рост которых обеспечивается только при добавлении в среду определенной кислоты, называют ауксотрофными (см. Ауксотрофные микроорганизмы). Ауксотрофные штаммы растут на среде, полноценной в остальных отношениях, со скоростью, пропорциональной количеству добавленной незаменимой аминокислоты, поэтому их иногда применяют для микробиологического определения содержания данной аминокислоты в тех или иных биологических материалах, например Гатри метод (см.).

Недостаток в питании одной из незаменимых аминокислот приводит к нарушению роста и общей дистрофии, но отсутствие некоторых аминокислот может давать также специфические симптомы. Так, недостаток триптофана нередко дает пеллагроподобные явления, поскольку из триптофана в организме образуется никотиновая кислота (у экспериментальных крыс при недостатке триптофана наблюдается помутнение роговицы, катаракта, выпадение шерсти, анемия); недостаток метионина приводит к поражению печени и почек; недостаток валина вызывает неврологические симптомы и так далее.

Полноценное питание обеспечивается при сбалансированном содержании отдельных аминокислот в пище. Избыток некоторых аминокислот также неблагоприятен. Избыток триптофана приводит к накоплению продукта его обмена — 3-оксиантраниловой кислоты, которая может вызывать опухоли мочевого пузыря. При несбалансированном питании избыток некоторых аминокислот может нарушать обмен или использование других аминокислот и вызывать недостаточность последних.

Оцените статью
Рейтинг автора
5
Материал подготовил
Андрей Измаилов
Наш эксперт
Написано статей
116
Добавить комментарий